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J-GLOBAL ID:202202235072169691   整理番号:22A1160681

有糸分裂キネシン様蛋白質2(MKlp2)のC末端尾部によるホスファチジルイノシトールリン酸受容体の選択的認識【JST・京大機械翻訳】

Selective Recognition of Phosphatidylinositol Phosphate Receptors by C-Terminal Tail of Mitotic Kinesin-like Protein 2 (MKlp2)
著者 (6件):
資料名:
巻: 126  号: 12  ページ: 2345-2352  発行年: 2022年 
JST資料番号: W0921A  ISSN: 1520-6106  CODEN: JPCBFK  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: アメリカ合衆国 (USA)  言語: 英語 (EN)
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有糸分裂キネシン様蛋白質2(MKlp2)は,サイトカイン切断の適切な完了において重要な役割を果たす。特に,MKlp2(CTMペプチド)のC末端尾部は,切断中の中体で細胞膜と微小管細胞骨格に安定な繋留を提供する。しかし,CTMペプチドが細胞間ブリッジの細胞膜に結合する方法の根底にある機構についてはほとんど知られていない。ここでは,水晶微量天秤-散逸および原子間力顕微鏡力分光測定を用い,CTMペプチドとホスファチジルイノシトールリン酸(PIP)受容体の間の特異的な分子相互作用を同定した。アミノ酸の影響を系統的に調べるため,野生型(CTM1)由来の一連の合成33-merペプチドを設計した。最初に,100%双性イオンと30%負電荷モデル膜に基づく静電相互作用によるペプチド結合量を評価し,非特異的引力がペプチドの正味電荷にほぼ比例した。PIP含有モデル膜で培養すると,野生型CTM1およびその切断変異は有意なPI(3)-P特異的結合を示し,これは他の負電荷膜と比較して15倍高い結合質量および6倍強い接着力により証明された。特異的結合の程度はS21の存在に主に依存し,S21の置換または欠失は結合親和性を著しく妨げた。まとめると,相関測定プラットフォームに基づく著者らの知見は,ある種のPIP受容体に対するMKlp2のC末端の非静電,選択的結合相互作用の定量化を可能にし,細胞における完全サイトカイン切断に関する分子機構の理解に寄与した。Copyright 2022 American Chemical Society All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
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分類 (3件):
分類
JSTが定めた文献の分類名称とコードです
分子構造  ,  蛋白質・ペプチド一般  ,  ミセル 

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