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J-GLOBAL ID:202202235817560954   整理番号:22A0975438

好熱性PETヒドロラーゼの基質結合モードと加水分解効率を高めるための酵素工学【JST・京大機械翻訳】

Substrate-Binding Mode of a Thermophilic PET Hydrolase and Engineering the Enzyme to Enhance the Hydrolytic Efficacy
著者 (13件):
資料名:
巻: 12  号:ページ: 3033-3040  発行年: 2022年 
JST資料番号: W5035A  ISSN: 2155-5435  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: アメリカ合衆国 (USA)  言語: 英語 (EN)
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ポリエチレンテレフタレート(PET)は最も広く生産されるプラスチックであるが,環境に蓄積した大量のPET廃棄物は生態系への重大な脅威となっている。PET加水分解酵素を解重合してPETを解重合することは,PET汚染を管理する魅力的な手段であり,より効果的な酵素の探索は,この目標を達成するための必要条件である。ICCGと呼ばれる葉枝堆肥に由来する熱安定性クチナーゼは,これまでに報告された最も効率的なPETヒドロラーゼである。ここでは,酵素-基質相互作用ネットワークを明らかにするため,PET類似体,モノ-(2-ヒドロキシエチル)-テレフタル酸との複合体におけるICCGの結晶構造を示した。さらに,ICCGを修飾し,親酵素よりも高い有効性を示す変異体をスクリーニングした構造に基づく工学を適用した。その結果,測定した融解温度が99°Cに近づき,PET加水分解活性が高いいくつかの変異体が得られた。最後に,結晶学的解析を行い,導入した変異により媒介される構造安定化効果を明らかにした。これらの結果は,熱安定性PET加水分解酵素の作用機構を理解する上で重要であり,PET生物分解プラットフォームの開発に有益である。Copyright 2022 American Chemical Society All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
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分類 (1件):
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酵素一般 

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