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J-GLOBAL ID：202202236006593373   整理番号：22A0463961

抗菌ペプチドマキシミン1の構造と動力学の生物物理学的研究【JST・京大機械翻訳】

Biophysical study of the structure and dynamics of the antimicrobial peptide maximin 1

著者 (2件)： Timmons Patrick B. (UCD School of Biomolecular and Biomedical Science,UCD Centre for Synthesis and Chemical Biology, UCD Conway Institute, University College Dublin, Dublin 4, Ireland) ,  Hewage Chandralal M. (UCD School of Biomolecular and Biomedical Science,UCD Centre for Synthesis and Chemical Biology, UCD Conway Institute, University College Dublin, Dublin 4, Ireland)
資料名： Journal of Peptide Science  (Journal of Peptide Science)
巻： 28  号： 2  ページ： e3370  発行年： 2022年 
JST資料番号： W0824A  ISSN： 1075-2617  CODEN： JPSIEI  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： Maxiin1は,中国の赤い bellのBombina最大値の皮膚分泌と脳に見られるカチオン性で両親媒性の抗菌ペプチドである。27アミノ酸残基長ペプチドは,抗菌,抗真菌,抗ウイルス,抗腫瘍および殺精子活性を含む種々の生物活性を有するため,生物学的に興味深い。二次元NMR分光法を用いて,50/50%水/2,2,2-トリフルオロエタノール-d_3混合物において,その三次元構造モデルを得た。最大1は残基Ile2からAla26へのαヘリックス構造をとることが分かった。ペプチドは両親媒性であり,極性と非極性残基の間の明確な分離を示した。広く使用されている細菌膜模倣環境であるドデシル硫酸ナトリウムミセルとの相互作用を分子動力学シミュレーションを用いてモデル化した。ペプチドはα-ヘリックス立体配座を維持し,時にはGly9及びGly16残基周辺の柔軟性を示し,これはペプチドの低い溶血活性に関与するらしい。ミセル表面に平行な位置を選択的に採用し,ミセルとの多くの疎水性および静電相互作用を確立した。Copyright 2022 Wiley Publishing Japan K.K. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： 立体配座 ,  細菌 ,  静電相互作用 ,  疎水性 ,  ミセル ,  *ペプチド ,  腫瘍 ,  真菌類 ,  カチオン ,  生物活性 ,  二次元 ,  両親媒性 ,  アミノ酸残基
準シソーラス用語： *抗菌ペプチド ,  残基 , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (5件)： AMP ,  マキシミン ,  モデリング ,  NMR ,  ペプチド

分類 (2件)： 生理活性ペプチド  (EB08100U) ,  抗細菌薬の基礎研究  (GW17020S)

タイトルに関連する用語 (4件)： 抗菌ペプチド ,  動力学 ,  生物物理学 ,  研究