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J-GLOBAL ID：202202236996569554   整理番号：22A0410090

ESR分光法により解明された天然非対称二分子層における蛋白質挿入酵素BamAの立体配座柔軟性【JST・京大機械翻訳】

Conformational Flexibility of the Protein Insertase BamA in the Native Asymmetric Bilayer Elucidated by ESR Spectroscopy

著者 (2件)： Gopinath Aathira (Institute of Biophysics, Department of Physics, Center for Biomolecular Magnetic Resonance (BMRZ), Goethe University Frankfurt, Max-von-Laue-Str. 1, 60438, Frankfurt/Main, Germany) ,  Joseph Benesh (Institute of Biophysics, Department of Physics, Center for Biomolecular Magnetic Resonance (BMRZ), Goethe University Frankfurt, Max-von-Laue-Str. 1, 60438, Frankfurt/Main, Germany)
資料名： Angewandte Chemie  (Angewandte Chemie)
巻： 134  号： 2  ページ： e202113448  発行年： 2022年 
JST資料番号： A0396A  ISSN： 0044-8249  CODEN： ANCEAD  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 中心βバレルBamAと4つの他のリポ蛋白質から成るβバレル集合機構(BAM)は外膜蛋白質の大多数折畳みを仲介する。BamAは非対称二分子層に配置され,その横方向ゲートは機能的ホットスポットであることが示唆される。ここでは,in situパルス電子-電子二重共鳴分光法を用いて,天然外膜中のBamAを特性化した。界面活性剤ミセルにおいて,データはBamAの内向き開放立体配座と一致した。天然膜は立体配座不均一性をかなり増強した。側方ゲートと細胞外ループ3は,異なる立体配座の間の平衡に存在する。外膜はリポ蛋白質に依存しない複数の立体配座状態を占有するための好ましい環境を提供する。本結果は,側方ゲートおよび他の重要な構造要素の高度に動的な挙動を明らかにし,in situでの膜蛋白質の立体配座調節に対する直接的な証拠を提供した。Copyright 2022 Wiley Publishing Japan K.K. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： *立体配座 ,  界面活性剤 ,  *酵素 ,  *二分子層 ,  ミセル ,  *タンパク質 ,  リポタンパク質 ,  *非対称性 ,  折畳み ,  パルス ,  ホットスポット ,  外膜タンパク質
準シソーラス用語： 電子電子二重共鳴 ,  外膜 ,  蛋白質構造 , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (5件)： 立体配座動力学 ,  膜蛋白質 ,  PELDOR/DEER分光法 ,  蛋白質構造 ,  構造生物学

分類 (1件)： 分子構造  (EB03020Y)

タイトルに関連する用語 (6件)： ESR分光法 ,  非対称 ,  二分子層 ,  蛋白質 ,  酵素 ,  立体配座柔軟性