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J-GLOBAL ID:202202237543162197   整理番号:22A1154197

Staphylococcus aureus Mu50由来のd-アラニルキャリア蛋白質リガーゼDltAの構造と機能解析【JST・京大機械翻訳】

Structural and functional analysis of the d-alanyl carrier protein ligase DltA from Staphylococcus aureus Mu50
著者 (10件):
資料名:
巻: 78  号:ページ: 424-434  発行年: 2022年 
JST資料番号: W0466A  ISSN: 0907-4449  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: アメリカ合衆国 (USA)  言語: 英語 (EN)
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グラム陽性細菌細胞壁のテイコ酸のd-アリル化は,細菌生理学および病原性において決定的役割を果たす。Staphylococcus aureusのテイコ酸からのD-アラニンの欠乏は,バイオフィルムおよびコロニー形成を損傷し,自己分解を誘導し,最終的には,抗菌剤および宿主防御ペプチドに高感受性のメチシリン耐性S.aureusを与える。したがって,D-アリル化経路は,薬剤耐性S.aureusに対する有望な抗菌標的として出現し,テコ酸のd-Alanylationは,dltオペロン,DltABCDによりコードされた4つの蛋白質の作用を介して媒介され,その全てはプロセスに必須である。S.aureusに対する新規抗菌剤を開発するために,D-アラニル化経路における最初の蛋白質であるD-アラニルキャリア蛋白質リガーゼDltAに焦点を当てた。ここでは,メチシリン耐性S.aureus株Mu50由来のDltAの結晶構造を示し,触媒中心のユニークな分子詳細とPループの役割を明らかにした。速度論的分析は,S.aureus DltAのエナンチオ選択性が他の種からのDltAのそれより非常に高いことを示した。DltCの存在下で,DltAの酵素活性は1桁増加し,新しい利用可能な結合ポケットを示唆した。この発見は,薬剤耐性S.aureusに対する新世代の治療法の道を開く可能性がある。Copyright 2022 Wiley Publishing Japan K.K. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
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