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J-GLOBAL ID:202202239279624428   整理番号:22A1023397

Pelagibacter株HTCC1062からのトリメチルアミンN-オキシド輸送体の特性化はその貧栄養ニッチ適応を明らかにする【JST・京大機械翻訳】

Characterization of the Trimethylamine N-Oxide Transporter From Pelagibacter Strain HTCC1062 Reveals Its Oligotrophic Niche Adaption
著者 (17件):
資料名:
巻: 13  ページ: 838608  発行年: 2022年 
JST資料番号: U7080A  ISSN: 1664-302X  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: スイス (CHE)  言語: 英語 (EN)
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表面海水中のナノモル濃度で検出されたトリメチルアミンN-オキシド(TMAO)は海洋細菌の重要な炭素,窒素および/またはエネルギー源である。それは海洋細菌によって揮発性メチル化アミンに代謝され,海洋におけるN_2ガス後の窒素の2番目に大きい発生源である。SAR11細菌は海洋における最も豊富な貧栄養プランクトンであり,海洋表面水における細菌細胞の約30%を占める。ゲノム分析は,ほとんどのSAR11細菌が,TMAOを輸入する原因となるATP結合カセット輸送体TmoXWVを有することを示唆した。しかし,SAR11細菌が唯一の窒素源としてTMAOを利用できるかどうか,そしてそれらがTMAOを輸入するかどうかはまだ不明である。ここでの結果は,SAR11細菌であるPelgibacter株HTCC1062が唯一の窒素源としてTMAOで増殖できることを示した。菌株HTCC1062(TmoXWV_1062)からのTmoXWVは機能的TMAOインポータであることが確認された。更に,TmoXWV_1062のペリプラズム基質結合蛋白質,TmoX_1062は,4°C(K_d=920nM),10°C(K_d=500nM)および25°C(K_d=520nM)でTMAOに対し高い結合親和性を示した。TmoX_1062の高いTMAO結合親和性と強い温度適応性は,菌株HTCC1062の可能な貧栄養ニッチ適応戦略を明らかにし,それは他の細菌よりも競合的な利点を獲得するのを助けるかもしれない。構造比較および変異分析は,TmoX_1062のTMAO結合機構が,Ruegeria pomeroyi DSS-3のTmoXの以前に報告された機構とは異なることを示した。本研究は,広範なSAR11細菌によるTMAO利用への新しい洞察を提供する。Copyright 2022 The Author(s) All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
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分類 (2件):
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酵素生理  ,  微生物の生化学 
引用文献 (38件):
  • Albers S. V., Elferink M. G. L., Charlebois R. L., Sensen C. W., Driessen A. J. M., Konings W. N. (1999). Glucose transport in the extremely thermoacidophilic Sulfolobus solfataricus involves a high-affinity membrane-integrated binding protein. J. Bacteriol. 181 4285-4291. doi: 10.1128/Jb.181.14.4285-4291.1999
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  • Beis K. (2015). Structural basis for the mechanism of ABC transporters. Biochem. Soc. Trans. 43 889-893. doi: 10.1042/Bst20150047
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