文献

J-GLOBAL ID：202202243891939997   整理番号：22A0560111

SARS-CoV-1および-2融合ペプチドの膜秩序化活性における負電荷残基【JST・京大機械翻訳】

Negatively charged residues in the membrane ordering activity of SARS-CoV-1 and -2 fusion peptides

著者 (2件)： Lai Alex L. (Department of Chemistry and Chemical Biology, Cornell University, Ithaca, New York) ,  Freed Jack H. (Department of Chemistry and Chemical Biology, Cornell University, Ithaca, New York)
資料名： Biophysical Journal  (Biophysical Journal)
巻： 121  号： 2  ページ： 207-227  発行年： 2022年 
JST資料番号： B0298A  ISSN： 0006-3495  CODEN： BIOJAU  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： オランダ (NLD)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 宿主細胞へのコロナウイルスのエントリはウイルススパイク蛋白質により仲介される。以前に,著者らは,重度の急性呼吸器症候群コロナウイルス(”SARS-1”)および重症急性呼吸器症候群コロナウイルス-2(”SARS-2”)に対するbona fide融合ペプチド(FPs)を,電子スピン共鳴分光法を使用して同定した。また,それらのFPはCa2+依存性様式で膜秩序を誘導することを見出した。ここでは,SARS-1 FPの負に荷電した残基がこの結合に関与し,トポロジーモデルを構築し,Ca2+の役割を明らかにする。SARS-1 FPに関する系統的変異研究は,6つの負に荷電した残基が,FPの膜秩序化活性に寄与し,D812が優勢な残基であることを示した。対応するSARS-2残基D830は等価の役割を果たす。FPがCa2+イオンに結合する方法のトポロジーモデル:その2つのセグメントFP1とFP2はそれぞれ1つのCa2+と結合する。Ca2+の結合,FPの折畳み(等温滴定熱量測定実験による研究),及び秩序化活性は変異体間で非常に良く相関し,Ca2+が膜におけるFPの折畳みを助け,秩序化活性を増強することを示唆した。新規偽型ウイルス粒子-リポソーム方法論を用いて,リアルタイムでその三量体型における全スパイク蛋白質におけるFPsにより誘導された膜秩序化をモニターした。SARS-1とSARS-2偽型ウイルス粒子はFPsを分離する程度に膜秩序を誘導し,負に荷電した残基の変異も膜秩序化活性を有意に抑制することを見出した。しかし,偽型ウイルス粒子に対するFP秩序化活性の遅い動力学は,FPの初期三量体化の必要性を示唆した。Copyright 2022 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： 位相幾何学 ,  呼吸器 ,  突然変異体 ,  折畳み ,  ウイルスタンパク質 ,  リポソーム ,  コロナウイルス科 ,  *負電荷 ,  三量体 ,  ビリオン
準シソーラス用語： コロナウイルス ,  *SARSウイルス ,  *重症急性呼吸器症候群 ,  スパイク蛋白質 ,  宿主細胞 ,  等温滴定熱量測定 ,  *残基 , 【Automatic Indexing@JST】

分類 (2件)： ウイルスの生化学  (EG04030F) ,  ウイルス感染の生理と病原性  (EG04042Y)

タイトルに関連する用語 (6件)： SARS-CoV ,  融合ペプチド ,  秩序化 ,  活性 ,  負電荷 ,  残基