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J-GLOBAL ID:202202246173339867   整理番号:22A1023462

超好熱性古細菌Thermococcus onnurineus NA1由来の新規NADP依存性ギ酸デヒドロゲナーゼ【JST・京大機械翻訳】

A Novel NADP-Dependent Formate Dehydrogenase From the Hyperthermophilic Archaeon Thermococcus onnurineus NA1
著者 (8件):
資料名:
巻: 13  ページ: 844735  発行年: 2022年 
JST資料番号: U7080A  ISSN: 1664-302X  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: スイス (CHE)  言語: 英語 (EN)
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超好熱性古細菌Thermococcus onnurinus NA1のゲノムは,ホルマートデヒドロゲナーゼ(FDH)遺伝子,fdh1,fdh2およびfdh3の3コピーを含む。以前に,fdh2は多量体膜結合ヒドロゲナーゼとカチオン/プロトンアンチポーターをコードする遺伝子でクラスタ化され,H_2産生によるギ酸依存性増殖に必須であることを報告した。しかし,他の2つのFDHコード遺伝子の機能性はまだ解明されていない。ここでは,その機能性を理解するために,細胞質Fdh3を精製し,特性化した。精製Fdh3は,タングステン含有触媒サブユニット(Fdh3A),NAD(P)結合蛋白質(Fdh3B),および2つのFe-S蛋白質(Fdh3G1およびFdh3G2)から成ると同定された。Fdh3は,電子受容体としてメチルビオロゲンとNADP+を用いて,それぞれ241.7U/mgと77.4U/mgの比活性を持つギ酸塩を酸化した。大部分のFDHはNAD+依存性ギ酸塩酸化活性を示したが,T.onnurinus NA1のFdh3は補因子としてNAD+よりもNADP+の強い選択性を示した。NADP+に対するFdh3の触媒効率(k_cat/K_m)は5,281mM-1s-1と測定され,これはこれまでに知られているNADP依存性FDHの中で最高である。構造モデリングは,Fdh3BのArg204とArg205がNADP(H)の2′-リン酸の安定化に寄与することを示唆した。Fdh3は,0.83U/mgの比活性でギ酸塩を酸化する電子受容体としてフェレドキシンも使用できた。さらに,Fdh3は,それぞれ0.73U/mgおよび1.0U/mgの比活性を持つ電子供与体として還元フェレドキシンまたはNADPHを用いてCO_2還元活性を示した。これらの結果は,ホルマートとNAD(P)Hまたはフェレドキシン間の電子移動を仲介することにより,還元等価物の分解におけるFdh3の機能的役割を示唆する。Copyright 2022 The Author(s) All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
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分類 (3件):
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酵素生理  ,  微生物代謝産物の生産  ,  酵素一般 
引用文献 (58件):
  • Allais J. J., Louktibi A., Baratti K. (1983). Oxidation of methanol by the yeast Pichia pastoris. Purification and properties of the formate dehydrogenase. Agric. Biol. Chem. 47, 2547-2554. doi: , PMID: doi: 10.1271/bbb1961.47.2547
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  • Alpdagtas S., Yücel S., Kapkac H. A., Liu S., Binay B. (2018). Discovery of an acidic, thermostable and highly NADP+ dependent formate dehydrogenase from Lactobacillus buchneri NRRL B-30929. Biotechnol. Lett. 40, 1135-1147. doi: , PMID: doi: 10.1007/s10529-018-2568-6
  • Andreesen J. R., Ljungdahl L. G. (1974). Nicotinamide adenine dinucleotide phosphate-dependent formate dehydrogenase from Clostridium thermoaceticum: purification and properties. J. Bacteriol. 120, 6-14. doi: , PMID: doi: 10.1128/jb.120.1.6-14.1974
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