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J-GLOBAL ID:202202246409843105   整理番号:22A0897164

膜貫通蛋白質により誘導された自発的局所膜曲率【JST・京大機械翻訳】

Spontaneous local membrane curvature induced by transmembrane proteins
著者 (4件):
資料名:
巻: 121  号:ページ: 671-683  発行年: 2022年 
JST資料番号: B0298A  ISSN: 0006-3495  CODEN: BIOJAU  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: オランダ (NLD)  言語: 英語 (EN)
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細胞膜の(局所)曲率は,膜会合蛋白質の特異的膜ドメインへの標的化の駆動力として,また,膜貫通蛋白質に対するソーティング機構,例えば,自然曲率のマッチング領域の蓄積により作用する。後者の測定は,カリウムチャンネルKvAPとアクアポリンAQP0により誘導される曲率を研究するために以前に実験的に使用された。しかし,これらの積分膜貫通蛋白質により誘導される膜曲率を支配する分子駆動力と同様に,報告された自発的曲率レベルの方向は,実験的には対処できなかった。ここでは,粗粒および原子論的分子動力学(MD)シミュレーションの両方を用いて,実験と良く一致する非拘束脂質バイセルに包埋された相同カリウムチャンネルKv1.2/2.1Chimera(KvChim)およびAQP0に対する誘導自然曲率値を報告する。重要なことに,曲率の方向は,著者らのシミュレーションから直接評価できた:KvChimは,強い正の膜曲率(≒0.036nm-1)を誘導したが,AQP0は,比較的小さな負の曲率(≒-0.019nm-1)を引き起こした。バイセル内の蛋白質-脂質相互作用の解析は,カリウムチャンネルが構造決定因子を介して周囲の膜を形成することを明らかにした。細胞外およびサイトゾル膜小葉間の電位-ゲートドメインの蛋白質-脂質界面の形の違いは膜ストレスを誘導し,それによって蛋白質-近位膜曲率を促進する。対照的に,水細孔AQP0は,高い構造安定性を示し,そのくさび状形状に接続された周囲の膜環境に対して唯一のかすかな影響を示した。Copyright 2022 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
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生体膜一般 
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