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J-GLOBAL ID:202202250593894529   整理番号:22A0429769

細胞侵入欠損ヒトアデノウイルスの構造は前駆体蛋白質とカプシド成熟への洞察を提供する【JST・京大機械翻訳】

Structure of a Cell Entry Defective Human Adenovirus Provides Insights into Precursor Proteins and Capsid Maturation
著者 (6件):
資料名:
巻: 434  号:ページ: Null  発行年: 2022年 
JST資料番号: D0124B  ISSN: 0022-2836  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: オランダ (NLD)  言語: 英語 (EN)
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アデノウイルスの成熟は,アデノウイルスプロテアーゼによるいくつかの内部マイナーカプシド蛋白質およびコア蛋白質の蛋白質分解プロセシングとその後のアデノウイルスコアの再編成によって区別される。細胞侵入欠損型アデノウイルスの二十面体平均クライオ-EM構造に由来する結果を報告し,ts1を3.7Åの分解能で,また,ユニークなヘキソンとペントン塩基の局在再構成で,ts1と命名した。ビリオン構造は,カプシド内部でのヘキソンと密接に関連する,マイナーカプシド蛋白質,pIIIa,pVIおよびpVIIIの前駆体の構造と組織化を明らかにした。pIIIaの良く秩序化した螺旋ドメイン(a.a.310-397)に加えて,構造を強調することは,VIIIの前駆体が開裂部位近くで著しく異なる構造を示す。さらに,hexon空洞に深く閉塞した両親媒性ヘリックスを含む膜溶解蛋白質(pVI)の残基4-96を追跡し,VIの前駆体とヘキソンの共集合の可能性を示唆した。加えて,pVIの2番目のコピーは,ペントナルヘキソンで残基L40まで秩序化し,他のヘキソンでpVIの2番目と3番目のコピーに相当する密度の2,3の断片を観察した。しかし,ヘキソン空洞におけるVII結合の前駆体の証拠は見られなかった。これらの知見から,異なる結合pVI分子が種々の効率でN末端切断部位でプロセシングを受ける可能性を示唆し,その後,VIの切断型と切断型間の競争を創り,次に,ヘキソン空洞からのVI分子の再組織化,処理,および放出が続いた。Copyright 2022 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
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分類 (2件):
分類
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ウイルスの生化学  ,  蛋白質・ペプチド一般 

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