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J-GLOBAL ID:202202251078378552   整理番号:22A0325636

Brachyspira hampsoniiからのTlyAの変異解析はオリゴマ化と溶血活性に関与する病原性細菌で保存される2つの重要な残基を明らかにする【JST・京大機械翻訳】

Mutational analysis of TlyA from Brachyspira hampsonii reveals two key residues conserved in pathogenic bacteria responsible for oligomerization and hemolytic activity
著者 (3件):
資料名:
巻: 1866  号:ページ: Null  発行年: 2022年 
JST資料番号: B0207A  ISSN: 0005-2728  CODEN: BBBMBS  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: オランダ (NLD)  言語: 英語 (EN)
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TlyA蛋白質は種々の病原性細菌で発現し,二重溶血及びリボソームRNAメチルトランスフェラーゼ機能を有する。TlyA仲介rRNAメチル化の機構はよく理解されているが,TlyA誘導溶血の機構についてはほとんど知られていない。ブタ病原体Brachyspira hampsonii由来のTlyA蛋白質を異種発現させ,大腸菌宿主から精製した。溶血活性とrRNAメチル化をin vitroで評価した。部位特異的変異誘発を用いて,TlyA仲介溶血に関与すると考えられるアミノ酸を変異させた。精製TlyA-His蛋白質はin vitroで溶血性及びrRNAメチルトランスフェラーゼ活性を示し,還元条件下で観察された溶血の部分的阻害を示した。システイン80のアラニンへの変異は溶血活性を障害した。C27A/C93A変異体は非還元条件下で二量化でき,C80-C80ジスルフィド結合がTlyAオリゴマ化に関与することを示した。いくつかの非病原性Brachyspira種(S9K)で保存された突然変異は,TlyAの溶血活性を完全に消失させた。この活性の喪失は,ITC及びサイズ排除クロマトグラフィー実験により評価したように,S9K変異体におけるオリゴマ化の障害に起因した。Brachyspira hampsonii由来のTlyAのオリゴマー集合と溶血活性は,分子間C80-C80ジスルフィド結合の形成とセリン9を含む非共有結合相互作用に依存する。病原性細菌由来のTlyA蛋白質におけるこれらのアミノ酸の保存は,tlyA遺伝子変異と細菌毒性の間の相関を示唆する。本結果はTlyA仲介溶血の根底にある機構をさらに解明し,TlyAファミリー蛋白質に対するオリゴマ化の保存された機構の証拠を提供した。Copyright 2022 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
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分類 (5件):
分類
JSTが定めた文献の分類名称とコードです
生体膜一般  ,  動物起原の毒性  ,  蛋白質・ペプチド一般  ,  動物の生化学  ,  生理活性ペプチド 

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