文献

J-GLOBAL ID：202202253247315994   整理番号：22A0975900

新しい狭スペクトル抗生物質標的としてのDnaGプライマーゼの理論的開発【JST・京大機械翻訳】

Theoretical Development of DnaG Primase as a Novel Narrow-Spectrum Antibiotic Target

著者 (3件)： Periago Jessica (Department of Chemistry, University of Nebraska-Lincoln, Nebraska, United States) ,  Mason Clarissa (Department of Chemistry, University of Nebraska-Lincoln, Nebraska, United States) ,  Griep Mark A. (Department of Chemistry, University of Nebraska-Lincoln, Nebraska, United States)
資料名： ACS Omega  (ACS Omega)
巻： 7  号： 10  ページ： 8420-8428  発行年： 2022年 
JST資料番号： W5044A  ISSN： 2470-1343  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 感染を治療するための抗生物質の広範な使用は,過去80年間にわたって世界的な死亡率が低下している理由の1つである。しかし,抗生物質使用は,共生菌と病原性細菌の両方が大いに減少するので,抗生物質耐性の付随的上昇にも関与している。したがって,狭い範囲の抗生物質は,それらがより識別されるので,抗生物質耐性を低減するための有望な方向である。この問題に取り組むためのステップとして,本研究の目標は,グラム陽性細菌内に保存され,グラム陰性菌の等価部位とは異なるDnaGプライマー上の部位を同定することであった。配列と構造解析に基づいて,プライマーC末端ヘリカーゼ結合ドメイン(CTD)を最も有望なとして同定した。プライマーCTD配列は非常に保存されていないが,それらは高度に保存された蛋白質折畳みを持ち,グラム陽性細菌プライマーは溝に隣接する小分子結合部位を生成するコンパクトな状態に折畳まれる。小分子はそのコンパクトな状態で蛋白質を安定化し,ヘリカーゼ結合を妨害する。プライマーCTDは複製フォークでその同族ヘリカーゼに結合するためにその開放立体配座でなければならないので,これは重要である。Copyright 2022 American Chemical Society All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： 立体配座 ,  構造解析 ,  *抗生物質 ,  死亡率 ,  タンパク質 ,  *スペクトル ,  グラム陰性菌 ,  グラム陽性菌 ,  結合部位 ,  末端基 ,  DNA複製 ,  小分子 ,  *プライマー【遺伝】
準シソーラス用語： 複製フォーク ,  C末端 ,  起因菌 ,  ヘリカーゼ , 【Automatic Indexing@JST】

分類 (4件)： 酵素一般  (EB09010D) ,  微生物の生化学  (EG03020N) ,  遺伝子の複製  (EC02030F) ,  遺伝子の構造と化学  (EC02020U)

タイトルに関連する用語 (5件)： スペクトル ,  抗生物質 ,  標的 ,  理論 ,  開発