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J-GLOBAL ID：202202256621907857   整理番号：22A0905430

BCL6BTBドメインのApt48阻害の構造的基礎【JST・京大機械翻訳】

Structural basis of Apt48 inhibition of the BCL6 BTB domain

著者 (3件)： Zacharchenko Thomas (School of Biology and the Astbury Centre for Structural Molecular Biology, University of Leeds, Leeds LS2 9JT, UK) ,  Kalverda Arnout P. (School of Molecular and Cellular Biology and the Astbury Centre for Structural Molecular Biology, University of Leeds, Leeds LS2 9JT, UK) ,  Wright Stephanie C. (School of Biology and the Astbury Centre for Structural Molecular Biology, University of Leeds, Leeds LS2 9JT, UK)
資料名： Structure  (Structure)
巻： 30  号： 3  ページ： 396-407.e3  発行年： 2022年 
JST資料番号： A1212A  ISSN： 0969-2126  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： オランダ (NLD)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： B細胞リンパ腫6(BCL6)は,びまん性大細胞型B細胞リンパ腫で調節されている転写レプレッサーであり,ペプチドアプタマーApt48は,未知の機構によりBCL6を阻害する。Apt48ペプチドとの複合体におけるBCL6の結晶構造を報告し,Apt48がBCL6 BTBドメインの底部で治療的に特性化されていない領域に結合することを示した。BTBドメインのコレプレッサー結合部位は,概念的に2つの低親和性ペプチド結合領域に分けられることを示した。上部領域,側方溝は,堅牢な三次元立体配座でペプチドに結合するが,より低い結合部位は,より特異的な相互作用に許容される。配列特異性がほとんどない場合でも,SMRTコレプレッサーと他のペプチドのBTBドメインへの高親和性結合には低領域の相互作用が必要であることを示した。これは,新しいBCL6阻害剤の設計,およびBTBドメインとのコレプレッサー相互作用の進化の理解に関連する。Copyright 2022 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： 結晶構造 ,  相互作用 ,  立体配座 ,  ペプチド ,  結合部位 ,  複合体 ,  ペプチド結合 ,  *レプレッサー ,  親和性 ,  治療法 ,  三次元 ,  ロバスト性 ,  B細胞リンパ腫
準シソーラス用語： *ドメイン構造 ,  コリプレッサー , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (5件)： BCL6 ,  BTBドメイン ,  インヒビター ,  コリプレッサー ,  転写

分類 (2件)： 抗腫よう薬の基礎研究  (GW16010A) ,  分子構造  (EB03020Y)

タイトルに関連する用語 (3件)： ドメイン ,  阻害 ,  基礎