TAPASS:他の構造状態に関連した蛋白質アミロイド形成のアノテーションのためのツール【JST・京大機械翻訳】

Falgarone Theo; Villain Etienne; Guettaf Abdelkader; Leclercq Jeremy; Kajava Andrey V.; Kajava Andrey V.

文献

J-GLOBAL ID：202202258336028354 整理番号：22A0905585

TAPASS:他の構造状態に関連した蛋白質アミロイド形成のアノテーションのためのツール【JST・京大機械翻訳】

TAPASS: Tool for annotation of protein amyloidogenicity in the context of other structural states

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資料名：
巻： 214 号： 1 ページ： Null 発行年： 2022年
JST資料番号： W0838A ISSN： 1047-8477 資料種別：逐次刊行物 (A)
記事区分：原著論文発行国：オランダ (NLD) 言語：英語 (EN)

多くの研究は,アミロイドまたは非晶質凝集体を形成する蛋白質の傾向がそのアミノ酸配列によりコードされていることを示した。これはアミノ酸配列からアミロイド形成性を予測するいくつかの計算プログラムの出現をもたらした。しかし,蛋白質凝集の正確な予測は,蛋白質の全体的構造状況を説明するときのみ達成され,初期状態と凝集体間の遷移の尤度をも示す。ここでは,TAPASSと呼ばれる計算パイプラインを記述し,そのように設計するように設計した。パイプラインは構造化領域または本質的に無秩序領域(IDR)に属する蛋白質の各残基を帰属する。この目的のために,TAPASSは,膜貫通領域および構造化ドメインまたは人工知能プログラムアルファFoldのIDRsの予測に対して,いくつかの最先端のプログラムを用いる。次の段階では,この帰属はアミロイド形成性予測と交差する。結果として,TAPASSは,本質的に無秩序な領域(IDRs)内に位置し,高いアミロイド形成能を有する,露出アミロイド形成領域(EARs)の検出を可能にする。TAPASSはアミロイドの予測を著しく改善し,新しいアミロイド形成蛋白質を発見するためのプロテオームワイド分析に用いられる。臨床データと組み合わせた結果は,異なるアミロイドーシスに対する個々のリスクプロファイルを創り,個人化医療の新しい機会を開く。パイプラインのアーキテクチャは,利用可能なように新しい個々の予測子を追加するのを容易にするように設計された。TAPASSは,ウェブインタフェイス(https://bioinfo.crbm.cnrs.fr/index.php?route=tools&tool=32)を通して使用することができた。Copyright 2022 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

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蛋白質・ペプチド一般 , 分子構造

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