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J-GLOBAL ID：202202261481929003   整理番号：22A0799744

内因性リン脂質に対する活性をもつPseudomonas aeruginosa由来のホスホリパーゼBはバイオフィルム集合に影響する【JST・京大機械翻訳】

A phospholipase B from Pseudomonas aeruginosa with activity towards endogenous phospholipids affects biofilm assembly

著者 (14件)： Weiler Andrea J. (Institute of Molecular Enzyme Technology, Heinrich Heine University Duesseldorf, Forschungszentrum Juelich GmbH, D-52425 Juelich, Germany) ,  Spitz Olivia (Institute of Biochemistry, Heinrich-Heine-University Duesseldorf, 40225 Duesseldorf, Germany) ,  Gudzuhn Mirja (Department of Microbiology and Biotechnology, University of Hamburg, Ohnhorststr. 18, 22609 Hamburg, Germany) ,  Schott-Verdugo Stephan N. (Institute for Pharmaceutical and Medicinal Chemistry, Heinrich Heine University Duesseldorf, 40225 Duesseldorf, Germany) ,  Schott-Verdugo Stephan N. (Centro de Bioinformatica y Simulacion Molecular (CBSM), Facultad de Ingenieria, Universidad de Talca, 2 Norte 685, CL-3460000 Talca, Chile) ,  Schott-Verdugo Stephan N. (John von Neumann Institute for Computing (NIC), Juelich Supercomputing Centre (JSC), Institute of Biological Information Processing (IBI-7: Structural Biochemistry) & Institute of Bio- and Geosciences (IBG-4: Bioinformatics), Forschungszentrum Juelich GmbH, 52425 Juelich, Germany) ,  Kamel Michael (Synthetic Membrane Systems, Institute of Biochemistry, Heinrich Heine University Duesseldorf, 40225 Duesseldorf, Germany) ,  Thiele Bjorn (Institute of Bio- and Geosciences, Plant Sciences (IBG-2) and Agrosphere (IBG-3), Forschungszentrum Juelich GmbH, D-52425 Juelich, Germany) ,  Streit Wolfgang R. (Department of Microbiology and Biotechnology, University of Hamburg, Ohnhorststr. 18, 22609 Hamburg, Germany) ,  Kedrov Alexej (Synthetic Membrane Systems, Institute of Biochemistry, Heinrich Heine University Duesseldorf, 40225 Duesseldorf, Germany) ,  Schmitt Lutz (Institute of Biochemistry, Heinrich-Heine-University Duesseldorf, 40225 Duesseldorf, Germany) ,  Gohlke Holger (Institute for Pharmaceutical and Medicinal Chemistry, Heinrich Heine University Duesseldorf, 40225 Duesseldorf, Germany) ,  Gohlke Holger (John von Neumann Institute for Computing (NIC), Juelich Supercomputing Centre (JSC), Institute of Biological Information Processing (IBI-7: Structural Biochemistry) & Institute of Bio- and Geosciences (IBG-4: Bioinformatics), Forschungszentrum Juelich GmbH, 52425 Juelich, Germany) ,  Kovacic Filip (Institute of Molecular Enzyme Technology, Heinrich Heine University Duesseldorf, Forschungszentrum Juelich GmbH, D-52425 Juelich, Germany)
資料名： Biochimica et Biophysica Acta  (Biochimica et Biophysica Acta)
巻： 1867  号： 4  ページ： Null  発行年： 2022年 
JST資料番号： B0207A  ISSN： 0005-2728  CODEN： BBBMBS  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： オランダ (NLD)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 緑膿菌は,その多数の毒性因子およびバイオフィルムが仲介する多剤耐性のため,免疫不全患者に対する重度の脅威である。それはホスホリパーゼを含む加水分解活性を持つ種々の毒素を生成し分泌する。しかし,細菌毒性に対する細胞内ホスホリパーゼの機能はまだ確立されていない。ここでは,P.aeruginosaの仮想遺伝子pa2927がPaPlaBと名付けた新しいホスホリパーゼBをコードすることを示した。反応平衡において,E.coliの界面活性剤可溶化膜から精製したPaPlaBは,51:49のモル比でリン脂質のsn-1およびsn-2位置から脂肪酸(FA)を放出した。in vitroでのPaPlaBは,界面活性剤ミセルで再構成したP.aeruginosaリン脂質と小胞で再構成したリン脂質を加水分解した。細胞局在研究により,PaPlaBは緑膿菌の細胞結合PLAであり,大腸菌において両膜に末梢に結合するが,活性型は大腸菌の細胞膜と主に関連することを示した。精製及び界面活性剤安定化PaPlaB濃度の減少は酵素活性の増加をもたらし,同時にオリゴマ解離を誘導した。野生型およびΔplaBの遊離FAプロファイル,バイオフィルム量および構造が異なることを示した。しかし,PaPlaBのPLB活性がホモオリゴマー化によってどのように調節されるか,そしてそれがP.aeruginosa ΔplaBの表現型にどのように関連するかは確立されていない。この新規推定毒性因子はリン脂質分解酵素の理解に寄与し,緑膿菌バイオフィルムに対する新規治療薬の標的を提供するかもしれない。Copyright 2022 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： 界面活性剤 ,  大腸菌 ,  加水分解 ,  遺伝子 ,  酵素活性度 ,  細胞膜 ,  *リン脂質 ,  *緑膿菌 ,  オリゴマ ,  *ホスホリパーゼ ,  オリゴマ化 ,  *生物膜 ,  小胞 ,  野生型 ,  多剤耐性

著者キーワード (5件)： オリゴマ化 ,  病原性因子 ,  膜蛋白質 ,  α/β-ヒドロラーゼ ,  病原体

分類 (2件)： 酵素一般  (EB09010D) ,  生体膜一般  (EF04010G)

タイトルに関連する用語 (7件)： 内因性 ,  リン脂質 ,  活性 ,  Pseudomonas ,  ホスホリパーゼB ,  バイオフィルム ,  集合