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J-GLOBAL ID：202202262558404343   整理番号：22A1160667

TATロドプシンへのカルシウム結合【JST・京大機械翻訳】

Calcium Binding to TAT Rhodopsin

著者 (5件)： Sugimoto Teppei (Department of Life Science and Applied Chemistry, Nagoya Institute of Technology, Japan) ,  Katayama Kota (Department of Life Science and Applied Chemistry, Nagoya Institute of Technology, Japan) ,  Katayama Kota (OptoBioTechnology Research Center, Nagoya Institute of Technology, Japan) ,  Kandori Hideki (Department of Life Science and Applied Chemistry, Nagoya Institute of Technology, Japan) ,  Kandori Hideki (OptoBioTechnology Research Center, Nagoya Institute of Technology, Japan)
資料名： Journal of Physical Chemistry B  (Journal of Physical Chemistry B)
巻： 126  号： 11  ページ： 2203-2207  発行年： 2022年 
JST資料番号： W0921A  ISSN： 1520-6106  CODEN： JPCBFK  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： ロドプシンは動物と微生物に見られる網膜結合光受容蛋白質の大きなファミリーである。網膜発色団は通常Schiff塩基結合のプロトン化によって正に帯電し,それはアスパラギン酸塩,グルタミン酸塩,および塩化物イオンなどの負電荷対イオンによって安定化される。対照的に,おそらく静電反発力のため,生理的pH下の網膜発色団の近くでカチオン結合は報告されなかった。ナトリウム結合は光駆動ナトリウムポンプで起こるが,レチナール発色団近傍の結合は過渡的事象である。ここでは,脱プロトン化Schiff塩基を有する中性網膜発色団に対して達成される野生型微生物ロドプシンへのCa2+結合を報告する。海洋細菌由来のTATロドプシンは生理学的pH(pH~8)でプロトン化及び脱プロトン化レチナールSchiff塩基を含み,それぞれ可視及びUV光を吸収する。平衡はCa2+濃度の増加により脱プロトン化状態に向かってシフトし,K_d値は0.17mMであると決定した。部位特異的変異誘発研究は,E54とD227がCa2+の結合部位を構成することを示した。ATR-FTIR分光法はE54とD227へのCa2+結合による二次構造変化を明らかにしたが,Ca2+結合の有無で負に荷電した。Copyright 2022 American Chemical Society All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： 網膜 ,  微生物 ,  *カルシウム ,  ナトリウム ,  プロトン化 ,  *ロドプシン ,  結合部位 ,  二次構造 ,  発色団 ,  カチオン ,  アゾメチン ,  負電荷 ,  部位特異的変異誘発 ,  脱プロトン ,  脂環式化合物 ,  ビタミンA ,  不飽和アルデヒド ,  ポリエン

分類 (3件)： 分子構造  (EB03020Y) ,  蛋白質・ペプチド一般  (EB03010N) ,  ビタミンA  (EB07020A)

物質索引 (1件)： レチナール

タイトルに関連する用語 (3件)： TAT ,  ロドプシン ,  カルシウム