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J-GLOBAL ID:202202263899180798   整理番号:22A1025934

癌における熱ショック蛋白質とHSF1【JST・京大機械翻訳】

Heat Shock Proteins and HSF1 in Cancer
著者 (2件):
資料名:
巻: 12  ページ: 860320  発行年: 2022年 
JST資料番号: U7089A  ISSN: 2234-943X  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 文献レビュー  発行国: スイス (CHE)  言語: 英語 (EN)
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細胞の親和性は蛋白質シャペロンと蛋白質分解機構の協同的活性により維持される蛋白質ホメオスタシスに依存する。蛋白質損傷条件に直面して,細胞は熱ショック蛋白質(HSPs)のグループのHSF1仲介転写アップレギュレーションを含む熱ショック応答(HSR)を活性化する。癌細胞は変異蛋白質の生成,多蛋白質複合体の異数性誘導過剰成分,翻訳速度の増加,および調節異常代謝により高レベルのプロテオ毒性ストレスを経験する。プロテオトキシンストレスのこの慢性状態に対処するために,癌はHSF1と個々のHSPを含むHSRの主成分をほとんど常にアップレギュレートする。いくつかの発癌性プログラムは,特定のHSR因子(HSF1とMYC遺伝子の頻繁な共増幅のような)との依存または結合を示す。HSPsとHSF1の上昇レベルは,典型的には,種々の悪性腫瘍における薬剤耐性と不良な臨床転帰と関連する。蛋白質品質管理に対する非癌遺伝子依存性(「機能」)は,ヒト悪性腫瘍の治療における汎癌標的であり,標準および標的化学療法および免疫チェックポイント阻害剤の有効性を増強する可能性を提供する。特異的依存性を有する癌において,HSR成分は,薬剤性の低い発癌性ドライバーに対する代替標的として役立つ。Copyright 2022 The Author(s) All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
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分類 (2件):
分類
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遺伝子発現  ,  生物学的機能 
引用文献 (241件):
  • Brancolini C, Iuliano L. Proteotoxic Stress and Cell Death in Cancer Cells. Cancers (2020) 12(9):2385. doi: doi: 10.3390/cancers12092385
  • Hartl FU, Bracher A, Hayer-Hartl M. Molecular Chaperones in Protein Folding and Proteostasis. Nature (2011) 475(7356):324-32. doi: doi: 10.1038/nature10317
  • Richter K, Haslbeck M, Buchner J. The Heat Shock Response: Life on the Verge of Death. Mol Cell (2010) 40(2):253-66. doi: doi: 10.1016/j.molcel.2010.10.006
  • Akerfelt M, Morimoto RI, Sistonen L. Heat Shock Factors: Integrators of Cell Stress, Development and Lifespan. Nat Rev Mol Cell Biol (2010) 11(8):545-55. doi: doi: 10.1038/nrm2938
  • Vihervaara A, Sergelius C, Vasara J, Blom MAH, Elsing AN, Roos-Mattjus P, et al. Transcriptional Response to Stress in the Dynamic Chromatin Environment of Cycling and Mitotic Cells. Proc Natl Acad Sci USA (2013) 110(36):E3388-97. doi: doi: 10.1073/pnas.1305275110
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