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J-GLOBAL ID：202202266818769570   整理番号：22A0703309

新たに導入された塩橋クラスタはde novo TIMバレルの構造的および生物物理学的特性を改善する【JST・京大機械翻訳】

A newly introduced salt bridge cluster improves structural and biophysical properties of de novo TIM barrels

著者 (4件)： Kordes Sina (Department of Biochemistry, University of Bayreuth, Bayreuth, Germany) ,  Romero-Romero Sergio (Department of Biochemistry, University of Bayreuth, Bayreuth, Germany) ,  Lutz Leonie (Department of Biochemistry, University of Bayreuth, Bayreuth, Germany) ,  Hocker Birte (Department of Biochemistry, University of Bayreuth, Bayreuth, Germany)
資料名： Protein Science  (Protein Science)
巻： 31  号： 2  ページ： 513-527  発行年： 2022年 
JST資料番号： W2730A  ISSN： 0961-8368  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 蛋白質安定性は,水素結合ネットワーク,塩橋,疎水性コア,またはジスルフィド架橋のような異なる構造的特徴を変更することにより微調整できる。これらの中で,塩橋による安定化は蛋白質設計及び工学における大きな課題であり,それらの安定化効果は蛋白質における構造環境に対する高い依存性を示し,従って予測及びモデル化が困難である。本研究では,3つの異なるde novo TIMバレルの文脈における導入塩橋クラスタの構造と安定性に及ぼす効果を調べた。塩橋変異体は,親のデザインと比較して同様の熱安定性を示すが,25°Cでの立体配座安定性における重要な違いは,2つの蛋白質に対する高度に安定化する効果,しかし,第3への不安定化効果のような観察が可能である。結晶構造における塩橋クラスタの形成形状の解析は,高秩序化塩橋クラスタまたは単一塩橋のみを示した。塩橋クラスタのRosettaモデリングは,安定性変化の傾向の良好な予測をもたらすが,三次元構造では観察されない形状ではない。結果は,蛋白質折畳みの類似性にもかかわらず,塩橋クラスタが,それらが導入した構造的背景に依存して,de novoTIMバレル変異体の構造と安定性特性に異なる影響を与えることを示した。Copyright 2022 Wiley Publishing Japan K.K. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： 安定性 ,  結晶構造 ,  疎水性 ,  熱安定性 ,  安定化 ,  ジスルフィド結合 ,  タンパク質 ,  突然変異体 ,  *クラスタ ,  安定化作用 ,  構造特性 ,  分子設計
準シソーラス用語： *塩橋 ,  蛋白質設計 ,  ジスルフィド架橋 ,  微調整 ,  水素結合ネットワーク , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (7件)： (β/α)8 barrel ,  de novo protein design ,  DeNovoTIMs ,  protein folding ,  protein stability ,  salt bridge cluster ,  TIM barrel

分類 (2件)： 分子構造  (EB03020Y) ,  蛋白質・ペプチド一般  (EB03010N)

タイトルに関連する用語 (5件)： 塩橋 ,  クラスタ ,  バレル ,  生物 ,  物理学的特性