蛋白質オリゴマ化とアミロイド形成を研究するための励起エネルギー移動【JST・京大機械翻訳】

Majumdar Anupa; Majumdar Anupa; Mukhopadhyay Samrat; Mukhopadhyay Samrat; Mukhopadhyay Samrat

文献

J-GLOBAL ID：202202267234475750 整理番号：22A0325398

蛋白質オリゴマ化とアミロイド形成を研究するための励起エネルギー移動【JST・京大機械翻訳】

Excitation energy migration to study protein oligomerization and amyloid formation

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資料名：
巻： 281 ページ： Null 発行年： 2022年
JST資料番号： E0824A ISSN： 0301-4622 CODEN： BICIAZ 資料種別：逐次刊行物 (A)
記事区分：原著論文発行国：オランダ (NLD) 言語：英語 (EN)

ホモ-FRET(Forster共鳴エネルギー移動)による励起エネルギー移動は,近接性における2つ以上の化学的同一フルオロフォアの双極子間の非放射エネルギー移動と,その励起と発光スペクトルの間の重なりを含む従来のFRETのユニークな変異体である。広い角度広がりにわたって配向した双極子を持つForster距離内の化学的同一フルオロフォア間のこのようなエネルギー移動は,フルオロフォアの局所密度に依存する蛍光異方性の脱分極をもたらした。したがって,この方法論は蛋白質オリゴマ化とアミロイドフィブリル形成を研究するために使用できる。概念的枠組みは,これらの超分子集合体内のフルオロフォア共役蛋白質分子間のホモFRETの効率をモニターすることにより,超分子集合体における近位および遠位位置を同定することにより構造情報を抽出することを含む。本レビューは,ホモFRETを介した励起エネルギー移動が,プリオン蛋白質の膜媒介βシートリッチオリゴマの形成を特性化し,α-シヌクレインの高度に組織化されたアミロイドフィブリル内の残基間近接性を探索するための部位特異的2D-近接相関マップを構成するために使用された2つのそのような症例を強調する。エネルギー移動研究は,脂質-蛋白質複合体,オリゴマ,アミロイド,および相分離凝縮物のような広範囲の生体分子集合体の研究への応用を見出すであろう。Copyright 2022 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

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有機化合物・錯体の蛍光・りん光(分子) , 第11族,第12族元素の錯体 , ルミネセンス一般 , 蛋白質・ペプチド一般 , 生体の顕微鏡観察法

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