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J-GLOBAL ID:202202269881922442   整理番号:22A0728887

ファージディスプレイにより同定されたIL-33結合ペプチドの分子認識研究のための生物物理学的および電気化学的アプローチ【JST・京大機械翻訳】

Biophysical and electrochemical approaches for studying molecular recognition of IL-33 binding peptides identified via phage display
著者 (5件):
資料名:
巻: 1197  ページ: Null  発行年: 2022年 
JST資料番号: A0394A  ISSN: 0003-2670  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: オランダ (NLD)  言語: 英語 (EN)
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アレルギー誘発炎症性疾患は,都市化に関連した世界的な健康問題として出現したので,大きな注目を集めている。インターロイキン-33(IL-33)は炎症性サイトカインの産生において重要な役割を果たし,アレルギー原因炎症性疾患の診断および治療に対する標的として示唆されてきた。本研究では,IL-33に結合する特異的ペプチドをファージディスプレイ法により同定し,それらの分子相互作用を記述した。ペプチドディスプレイファージを,酵素結合イムノソルベント検定法(ELISA)と矩形波ボルタンメトリー(SWV)を用いて相対的結合親和性に基づいて選択した。選択したIL-33特異的ペプチドをFGLEPRANLHFTとして同定した。IL-33と親和性ペプチドの間の分子相互作用を研究するために,ペプチドをファージ粒子から分離し,化学的に合成し,SWV,等温滴定熱量測定(ITC),およびマイクロスケール熱泳動(MST)によって特性評価した。SWV,MSTおよびITCによる結合定数(K_d)値は,それぞれ1.68±0.37μM,5.98±1.30μMおよび2.68±1.37μMであった。二次元(2D)NMRスペクトル解析を行い,ST2-D3およびIL1RAcP-D3結合界面に近いIL-33の一次ペプチド結合部位を解明した。2つの異なるアプローチを用いたこれらの観察に基づき,このアプローチが薬物開発のための新規ペプチドまたはペプチドバイオミメティックの設計だけでなく,アレルギー診断に有用なユニークな分子認識要素の作成にも応用できると結論した。Copyright 2022 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
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分類 (1件):
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蛋白質・ペプチド一般 

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