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J-GLOBAL ID：202202270820107426   整理番号：22A1065241

最小化長さのヒトプレプチンの機能的ステープルフラグメント【JST・京大機械翻訳】

Functional stapled fragments of human preptin of minimised length

著者 (8件)： Lubos Marta (Institute of Organic Chemistry and Biochemistry of the CAS, Flemingovo nam. 2, 166 10 Prague, Czech Republic. [e-mail] [e-mail]) ,  Mrazkova Lucie ,  Gwozdiakova Petra ,  Picha Jan ,  Budesinsky Milos ,  Jiracek Jiri ,  Kaminsky Jakub ,  zakova Lenka
資料名： Organic & Biomolecular Chemistry  (Organic & Biomolecular Chemistry)
巻： 20  号： 12  ページ： 2446-2454  発行年： 2022年 
JST資料番号： A0499C  ISSN： 1477-0520  CODEN： OBCRAK  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： イギリス (GBR)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： プレプチンは,インシュリン様成長因子2(pro-IGF2)の前駆体のEドメインに由来する34-アミノ酸長ペプチドであり,骨同化およびインシュリン分泌増幅性質を有する。ここでは,ヒトプレプチンの6つの短縮類似体の合成,構造,および生物活性について述べた。ヒトプレプチンのC末端部分に対応する8-及び9-アミノ酸長ペプチドアミドを2種類のステープルにより安定化し,二次構造におけるヘリシティの高い割合を誘導した。円偏光二色性を用いてステープルドペプチドの二次構造をモニターした。その後,構造変化の生物学的効果を,細胞内カルシウムイオンの放出を刺激するペプチドの能力によって定量した。ヒトプレプチンの無秩序立体配座の安定化が生物学的効力に有害な影響を及ぼすという以前の観察を確認した。しかし,驚くべきことに,アミノ酸鎖の位置3と7の間のオレフィンメタセシスによって安定化した非ペプチドであるプレプチン類似体の1つは,完全長ヒトプレプチンへのカルシウムイオン放出を刺激する類似の能力を有した。著者らの知見は,糖尿病および骨粗鬆症の治療に対する薬剤として可能性を有する新しいプレプチン類似体を設計する新しい方法を開くことができた。Copyright 2022 Royal Society of Chemistry All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： 立体配座 ,  カルシウム ,  *ペプチド ,  同化 ,  糖尿病 ,  薬物 ,  ヘリシティ ,  二次構造 ,  メタセシス ,  生物活性 ,  前駆体 ,  骨粗鬆症
準シソーラス用語： オレフィンメタセシス ,  C末端 ,  インスリン分泌 ,  構造変化 , 【Automatic Indexing@JST】

分類 (1件)： ペプチド  (CF10080G)

タイトルに関連する用語 (1件)： 最小化