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J-GLOBAL ID：202202273053244193   整理番号：22A0316590

シャペロンは細菌バイオフィルム形成に必要な機能的アミロイド形成時の一次核形成を主に抑制する【JST・京大機械翻訳】

Chaperones mainly suppress primary nucleation during formation of functional amyloid required for bacterial biofilm formation

著者 (12件)： Nagaraj Madhu (Interdisciplinary Nanoscience Center (iNANO), Aarhus University, Gustav Wieds Vej 14, DK - 8000 Aarhus C, Denmark. [e-mail]) ,  Najarzadeh Zahra ,  Pansieri Jonathan ,  Biverstal Henrik ,  Musteikyte Greta ,  Smirnovas Vytautas ,  Matthews Steve ,  Emanuelsson Cecilia ,  Johansson Janne ,  Buxbaum Joel N. ,  Morozova-Roche Ludmilla ,  Otzen Daniel E.
資料名： Chemical Science (Web)  (Chemical Science (Web))
巻： 13  号： 2  ページ： 536-553  発行年： 2022年 
JST資料番号： U7042A  ISSN： 2041-6539  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： イギリス (GBR)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 神経変性疾患における誤折畳みとは異なり,細菌バイオフィルム,例えばCsgA(E.coli)およびFapC(Pseudomonas)に関与する機能的アミロイドの凝集は,注意深く調節される。しかしながら,機能的凝集が,病理学的誤折畳みを標的化するシャペロンにより阻害されるかどうかは明らかではない。ここでは,4つの完全に異なるヒトシャペロンまたは蛋白質モジュレーター(トランスサイレチン,S100A9,Bri2 BRICHOSおよびDNAJB6)および細菌CsgCがCsgAおよびFapCフィブリル化にどのように影響するかを分析した。CsgAはFapCよりも阻害を受けやすく,シャペロンはそれらの阻害の効率においてかなり異なる。しかし,機構解析は,全ての支配的標的一次核形成が,伸長または二次核形成よりむしろ,むしろ,化学量論的考察は,単量体よりもDNAJB6とCsgC標的核が,むしろ,あることを示唆した。阻害効率は,単量体CsgAとFapCに対するシャペロンの親和性で広くスケールした。シャペロンはCsgAの最も凝集しやすい領域を標的化する傾向があるが,より複雑なFapC配列に対してはそのような傾向を示さない。重要なことは,最も効率的な阻害剤(Bri2 BRICHOSとDNAJB6)が細菌バイオフィルム形成を有意に減少させることである。シャペロン作用のこの共通性は,主に一次核形成により駆動される機能的アミロイド形成の単純さ,ならびに,生物界を通してのそれらのプロテオスタティック能力を展開するための非細菌シャペロンの能力を反映している可能性がある。Copyright 2022 Royal Society of Chemistry All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： *核形成 ,  凝集 ,  *細菌 ,  *アミロイド ,  ヒト ,  フィブリル化 ,  単量体 ,  折畳み ,  Pseudomonas ,  親和性 ,  *生物膜 ,  ターゲティング ,  *シャペロンタンパク質
準シソーラス用語： 神経変性疾患 ,  *アミロイド形成 , 【Automatic Indexing@JST】

分類 (2件)： 生物学的機能  (EB03040U) ,  分子構造  (EB03020Y)

タイトルに関連する用語 (5件)： シャペロン ,  細菌 ,  バイオフィルム形成 ,  アミロイド形成 ,  核形成