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J-GLOBAL ID：202202273195599284   整理番号：22A0920933

Bacillus sp.OxB-1由来のアルドキシムデヒドラターゼの結晶構造解析:結晶化のための最適化における表面残基の重要性【JST・京大機械翻訳】

Crystal structural analysis of aldoxime dehydratase from Bacillus sp. OxB-1: Importance of surface residues in optimization for crystallization

著者 (15件)： Matsui Daisuke (Department of Biotechnology, Toyama Prefectural University, 5180 Kurokawa, Imizu, Toyama 939-0398, Japan) ,  Matsui Daisuke (Department of Biotechnology, College of Life Sciences, Ritsumeikan University, 1-1-1 Noji-higashi, Kusatsu, Shiga 525-8577, Japan) ,  Muraki Norifumi (Department of Creative Research, Exploratory Research Center on Life and Living Systems (ExCELLS), National Institutes of Natural Sciences, 5-1Higashiyama, Myodaiji-cho, Okazaki 444-8787, Japan) ,  Muraki Norifumi (Institute for Molecular Science, National Institutes of Natural Sciences, 5-1 Higashiyama, Myodaiji-cho, Okazaki 444-8787, Japan) ,  Muraki Norifumi (Department of Structural Molecular Science, The Graduate University for Advanced Studies, 38 Nishogo-naka, Myodaiji-cho, Okazaki 444-8585, Japan) ,  Chen Ke (Department of Biotechnology, Toyama Prefectural University, 5180 Kurokawa, Imizu, Toyama 939-0398, Japan) ,  Chen Ke (Key Laboratory of Biocatalysis & Chiral Drug Synthesis of Guizhou Province, Generic Drug Research Center of Guizhou Province, School of Pharmacy, Zunyi Medical University, Zunyi 563000, China) ,  Mori Tomoya (Department of Biotechnology, Toyama Prefectural University, 5180 Kurokawa, Imizu, Toyama 939-0398, Japan) ,  Ingram Aaron A. (Chair of Industrial Organic Chemistry and Biotechnology, Faculty of Chemistry, Bielefeld University, Universitaetsstrasse 25, 33615 Bielefeld, Germany) ,  Oike Keiko (Chair of Industrial Organic Chemistry and Biotechnology, Faculty of Chemistry, Bielefeld University, Universitaetsstrasse 25, 33615 Bielefeld, Germany) ,  Groger Harald (Chair of Industrial Organic Chemistry and Biotechnology, Faculty of Chemistry, Bielefeld University, Universitaetsstrasse 25, 33615 Bielefeld, Germany) ,  Aono Shigetoshi (Department of Creative Research, Exploratory Research Center on Life and Living Systems (ExCELLS), National Institutes of Natural Sciences, 5-1Higashiyama, Myodaiji-cho, Okazaki 444-8787, Japan) ,  Aono Shigetoshi (Institute for Molecular Science, National Institutes of Natural Sciences, 5-1 Higashiyama, Myodaiji-cho, Okazaki 444-8787, Japan) ,  Aono Shigetoshi (Department of Structural Molecular Science, The Graduate University for Advanced Studies, 38 Nishogo-naka, Myodaiji-cho, Okazaki 444-8585, Japan) ,  Asano Yasuhisa (Department of Biotechnology, Toyama Prefectural University, 5180 Kurokawa, Imizu, Toyama 939-0398, Japan)
資料名： Journal of Inorganic Biochemistry  (Journal of Inorganic Biochemistry)
巻： 230  ページ： Null  発行年： 2022年 
JST資料番号： D0908A  ISSN： 0162-0134  CODEN： JIBID  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： オランダ (NLD)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： アルドキシムデヒドラターゼ(Oxd)は,対応するニトリルへのアルドキシム脱水を触媒するヘム酵素である。多くの他のヘム酵素と異なり,Oxdは基質がヘムに直接結合するユニークな特徴を持つ。したがって,結合ヘムの周りの構造的差異が基質選択の違いに直接関連すると考えられる。しかし,基質特異性を議論する十分な構造情報が得られていない。Bacillus sp.OxB-1(OxdB)由来のOxdは,結晶構造が既に報告されているOxdsと比較して,ユニークな基質特異性とエナンチオ選択性を示した。ここでは,以前に報告されていないOxdBの結晶構造を報告する。OxdBの結晶化は困難であったが,蛋白質表面に位置するGlu85に部位特異的変異を加えることにより,酵素活性を低下させることなくOxdBの結晶化に成功した。Oxd活性に必須の触媒トリアドはOxdBで構造的に保存された。さらに,OxdBとジアステレオマ的に純粋な基質Z-2-(3-ブロモフェニル)-プロパナールオキシムのMichaelis錯体の結晶構造は,基質特異性に対するいくつかの疎水性残基の重要性を意味した。変異分析は,嵩高い化合物のE/Z選択性においてAla12とAla14を関連させた。OxdBのN末端領域はPseudomonas chlorraphisおよびRhodococcus sp.N-771由来のOxdsよりも短く,高い柔軟性を示した。これらの構造的違いは,おそらく,基質サイズのような因子に基づくアルドキシム基質に対する明確な選好をもたらす。Copyright 2022 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： *結晶化 ,  *結晶構造 ,  疎水性 ,  ニトリル ,  基質 ,  基質特異性 ,  酵素活性度 ,  ヘム ,  *桿菌属 ,  Pseudomonas ,  ジアステレオマ ,  Rhodococcus ,  部位特異的変異誘発
準シソーラス用語： トリアド ,  *残基 , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (5件)： アルドキシムデヒドラターゼ ,  結晶学 ,  ヘム ,  変異誘発 ,  ニトリル

分類 (1件)： 酵素一般  (EB09010D)

タイトルに関連する用語 (7件)： Bacillus ,  アルドキシムデヒドラターゼ ,  結晶構造解析 ,  結晶化 ,  最適化 ,  残基 ,  重要性