OmpFポリンの外膜上アミロイドへの修飾【JST・京大機械翻訳】

Vendrell-Fernandez Sol; Lozano-Picazo Paloma; Cuadros-Sanchez Paula; Tejero-Ojeda Maria M.; Giraldo Rafael; Giraldo Rafael

文献

J-GLOBAL ID：202202276037330617 整理番号：22A0727920

OmpFポリンの外膜上アミロイドへの修飾【JST・京大機械翻訳】

Conversion of the OmpF Porin into a Device to Gather Amyloids on the Outer Membrane

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資料名：
巻： 11 号： 2 ページ： 655-667 発行年： 2022年
JST資料番号： W5048A ISSN： 2161-5063 資料種別：逐次刊行物 (A)
記事区分：原著論文発行国：アメリカ合衆国 (USA) 言語：英語 (EN)

蛋白質アミロイドは自然環境に遍在する。それらは,通常,プリオンに感染した哺乳類からの微生物分泌または流出に由来し,現在,腸微生物叢または土壌のような状況における感染性および毒性に関する懸念を提起している。ここでは,それらのスカベンジに対するアミロイドの自己集合能を利用して,豊富な外膜ポリンOmpFの細胞外ループ(L5)の1つにおける細菌プリオン様蛋白質(RepA-WH1)からのアミロイド形成配列伸長の挿入を報告する。この移植ポリンの発現は,細胞外遊離ペプチドとして提供されるとき,同じアミロイド形成配列にそのエンベロープをトラップする細菌細胞を可能にする。逆に,餌として表面に固定化すると,アミロイド形成ペプチドを含む完全長プリオン様蛋白質は,L5グラフト化OmpFを示す細菌を捕獲できる。アミロイド集合を阻害することが知られているポリフェノール分子は,遺伝子操作されたOmpFによるペプチド認識を妨害し,これはアミロイド集合に期待されるホモタイプ相互作用の種類と互換性があることを示す。この研究は,合成ポリンが,病原性アミロイドによりもたらされる脅威に取り組むための,エンジニアリングバイオセンサとクリアランスデバイスに適した足場を提供することを示す。Copyright 2022 American Chemical Society All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

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生物学的機能

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