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J-GLOBAL ID：202202276739382877   整理番号：22A1099663

好熱性細菌由来のアミラーゼ:構造と機能の関係【JST・京大機械翻訳】

Amylases from thermophilic bacteria: structure and function relationship

著者 (3件)： Kikani Bhavtosh A. (UGC-CAS Department of Biosciences, Saurashtra University, Rajkot, India) ,  Kikani Bhavtosh A. (P.D. Patel Institute of Applied Sciences, Charotar University of Science and Technology, Changa, India) ,  Singh Satya P. (UGC-CAS Department of Biosciences, Saurashtra University, Rajkot, India)
資料名： Critical Reviews in Biotechnology  (Critical Reviews in Biotechnology)
巻： 42  号： 3  ページ： 325-341  発行年： 2022年 
JST資料番号： C0939C  ISSN： 0738-8551  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 文献レビュー  発行国： イギリス (GBR)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： アミラーゼは澱粉をデキストリンおよび次第に小さなグルコース単位のポリマーを含む多様な生成物に加水分解する。熱的に安定なアミラーゼは酵素市場の約25%を占める。本レビューでは,好熱性細菌由来のα-アミラーゼの構造的属性を明らかにした。適切な宿主におけるアミラーゼの異種発現を詳細に論じた。さらに,蛋白質工学やアミラーゼの固定化のような特異的価値最大化アプローチを,商業規模での多様な応用への適合性を改善するために考察した。レビューはまた,酵素の安定性と再使用性を高めるために,ナノ材料へのアミラーゼの固定化を考慮した。機能に基づくメタゲノムは,新規特性を有するアミラーゼを探索する機会を提供する。レビューは,将来の潜在的用途のための新規アミラーゼを探索することが期待される。Please refer to the publisher for the copyright holders. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： 重合体 ,  酵素 ,  加水分解 ,  *アミラーゼ ,  *高温菌 ,  澱粉 ,  デキストリン ,  α-アミラーゼ ,  タンパク質工学 ,  ナノ材料 ,  ヘキソース ,  アルドース
準シソーラス用語： メタゲノム ,  異種発現 , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (6件)： 熱安定性α-アミラーゼ ,  構造安定性 ,  酵素固定化 ,  蛋白質工学 ,  メタゲノミクス ,  異種発現

分類 (1件)： 酵素の応用関連  (EB09100B)

物質索引 (1件)： グルコース

タイトルに関連する用語 (2件)： 好熱性細菌 ,  アミラーゼ