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J-GLOBAL ID：202202277872520036   整理番号：22A0833142

Methylobacterium extorquens AM1由来のメテニルテトラヒドロ葉酸シクロヒドロラーゼの分子機構への構造的洞察【JST・京大機械翻訳】

Structural insight into a molecular mechanism of methenyltetrahydrofolate cyclohydrolase from Methylobacterium extorquens AM1

著者 (9件)： Kim Seongmin (School of Life Sciences, BK21 FOUR KNU Creative BioResearch Group, KNU Institute for Microorganisms, Kyungpook National University, Daegu 41566, Republic of Korea) ,  Kim Seongmin (KNU Institute for Microorganisms, Kyungpook National University, Daegu, 41566, Republic of Korea) ,  Lee Seul Hoo (School of Life Sciences, BK21 FOUR KNU Creative BioResearch Group, KNU Institute for Microorganisms, Kyungpook National University, Daegu 41566, Republic of Korea) ,  Lee Seul Hoo (KNU Institute for Microorganisms, Kyungpook National University, Daegu, 41566, Republic of Korea) ,  Kim Il-Kwon (KNU Institute for Microorganisms, Kyungpook National University, Daegu, 41566, Republic of Korea) ,  Seo Hogyun (School of Life Sciences, BK21 FOUR KNU Creative BioResearch Group, KNU Institute for Microorganisms, Kyungpook National University, Daegu 41566, Republic of Korea) ,  Seo Hogyun (Pohang Accelerator Laboratory, Pohang University of Science and Technology, Pohang 37673, Republic of Korea) ,  Kim Kyoung-Jin (School of Life Sciences, BK21 FOUR KNU Creative BioResearch Group, KNU Institute for Microorganisms, Kyungpook National University, Daegu 41566, Republic of Korea) ,  Kim Kyoung-Jin (KNU Institute for Microorganisms, Kyungpook National University, Daegu, 41566, Republic of Korea)
資料名： International Journal of Biological Macromolecules  (International Journal of Biological Macromolecules)
巻： 202  ページ： 234-240  発行年： 2022年 
JST資料番号： T0898A  ISSN： 0141-8130  CODEN： IJBMDR  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： オランダ (NLD)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： C1化合物の付加価値製品への生物変換はCO_2還元戦略の1つである。特に,CO_2はギ酸塩に容易に変換できるので,ギ酸同化によるCO_2の効率的で直接的な生物変換が注目されている。テトラヒドロ葉酸(THF)サイクルは高度に効率的な再構成ギ酸同化経路であり,5,10-メテニルテトラヒドロ葉酸シクロヒドロラーゼ(FchA)はTHFサイクルに関与する必須酵素である。本研究では,Methylobacterium extorquens AM1(MeFchA)からのFchAの速度論的分析を行い,酵素が加水分解活性よりも非常に高い環化を有し,ギ酸同化のための最適な酵素であることを示した。アポ-およびTHF-錯体化型におけるMeFchAの結晶構造も決定し,酵素の基質結合部位がホルミル-THF基質の3つの異なる荷電部位を安定化するために3つの異なる荷電領域を有することを明らかにした。基質結合に関与する残基も部位特異的変異誘発を通して検証した。本研究は,ギ酸同化の根底にある分子機構の生化学的および構造的基礎を提供する。Copyright 2022 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： 結晶構造 ,  *電荷 ,  付加価値 ,  酵素 ,  錯体生成 ,  基質 ,  速度論 ,  生体内変化 ,  再構成 ,  環化反応 ,  部位特異的変異誘発 ,  脂肪族カルボン酸
準シソーラス用語： *分子機構 ,  基質結合部位 ,  残基 , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (3件)： テトラヒドロ葉酸サイクル ,  ギ酸同化 ,  510-メテニルテトラヒドロ葉酸シクロヒドロラーゼ

分類 (1件)： 酵素一般  (EB09010D)

物質索引 (1件)： ギ酸

タイトルに関連する用語 (4件)： Methylobacterium ,  メテニルテトラヒドロ葉酸シクロヒドロラーゼ ,  分子 ,  洞察