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J-GLOBAL ID：202202280052279177   整理番号：22A1055656

血漿ニルエタノールアミンデサチュラーゼの酵素活性に対する保存されたアスパラギン酸の重要な役割【JST・京大機械翻訳】

Essential role of a conserved aspartate for the enzymatic activity of plasmanylethanolamine desaturase

著者 (9件)： Werner Ernst R. (Institute of Biological Chemistry, Biocenter, Medical University of Innsbruck, Innsbruck, Austria) ,  Fernandez-Quintero Monica L. (Department of General, Inorganic and Theoretical Chemistry, University of Innsbruck, Innsbruck, Austria) ,  Hulo Nicolas (Institute of Genetics and Genomics of Geneva, University of Geneva, Geneva 4, Switzerland) ,  Golderer Georg (Institute of Biological Chemistry, Biocenter, Medical University of Innsbruck, Innsbruck, Austria) ,  Sailer Sabrina (Institute of Biological Chemistry, Biocenter, Medical University of Innsbruck, Innsbruck, Austria) ,  Lackner Katharina (Institute of Biological Chemistry, Biocenter, Medical University of Innsbruck, Innsbruck, Austria) ,  Werner-Felmayer Gabriele (Institute of Biological Chemistry, Biocenter, Medical University of Innsbruck, Innsbruck, Austria) ,  Liedl Klaus R. (Department of General, Inorganic and Theoretical Chemistry, University of Innsbruck, Innsbruck, Austria) ,  Watschinger Katrin (Institute of Biological Chemistry, Biocenter, Medical University of Innsbruck, Innsbruck, Austria)
資料名： Cellular and Molecular Life Sciences  (Cellular and Molecular Life Sciences)
巻： 79  号： 4  ページ： 214  発行年： 2022年 
JST資料番号： B0496A  ISSN： 1420-682X  CODEN： CMLSFI  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： ドイツ (DEU)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： プラスマローゲンは,哺乳類体内のグリセロリン脂質の豊富なクラスであり,脳および免疫細胞膜において特別な発生がある。血しょうニルエタノールアミンデサチュラーゼ(PEDS1)は,特徴的な1-O-alk-1′-エニル二重結合を導入するプラスマロゲン生合成の最終酵素である。膜貫通蛋白質189としてのPEDS1の最近の配列同定は,その蛋白質配列が,酵素活性に必須である8つの保存されたヒスチジンのモチーフを共有する植物デサチュラーゼ(FAD4)の特別なクラスに関連することを示した。本研究では,この酵素の配列-機能関係へのより多くの洞察を得,また,動物PEDS1と植物FAD4植物デサチュラーゼの8ヒスチジンモチーフに加えて完全に保存される20残基を含むマウス血漿ニルエタノールアミンデサチュラーゼのアラニン付加28アミノ酸残基に変異した。PEDS1欠損ヒトHAP1細胞株に対する標識マウスPEDS1発現クローンの一過性トランスフェクションによる酵素活性を,組換蛋白質発現に関して補充した1-O-ピレンデシル-sn-グリセロールから形成される標識した血漿ログをモニターすることにより測定した。驚くべきことに,単一突然変異,すなわちアスパラギン酸100のみがPEDS1活性の全損失をもたらした。酵素活性に及ぼす2番目に強い影響はフェニルアラニン118の突然変異を持ち,6%の残留活性のみを残した。ステアロイル-CoAレダクターゼの利用可能な構造に対する相同性モデリングにより得られた構造モデルは,このアスパラギン酸100残基がヒスチジン96と相互作用し,フェニルアラニン118がヒスチジン187と相互作用し,両者が酵素の二金属中心の配位に関与すると想定された必須ヒスチジンであると予測した。Copyright The Author(s) 2022 Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： 相互作用 ,  *血漿 ,  植物 ,  *酵素 ,  生合成 ,  アミノ酸配列 ,  *酵素活性度 ,  細胞膜 ,  突然変異 ,  ヒト ,  *デサチュラーゼ ,  アミノ酸残基 ,  膜貫通タンパク質 ,  アミノ酸 ,  窒素複素環化合物 ,  第一アミン
準シソーラス用語： 残基 , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (4件)： プラスマロゲン生合成 ,  二鉄中心 ,  予測構造 ,  部位特異的変異誘発

分類 (1件)： 酵素一般  (EB09010D)

物質索引 (1件)： ヒスチジン

タイトルに関連する用語 (5件)： 血漿 ,  酵素活性 ,  保存 ,  アスパラギン酸 ,  役割