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J-GLOBAL ID：202202280717463860   整理番号：22A1159957

アルカロイド生合成酵素は2つの異なる機構を介してジアステレオマ対を生成する【JST・京大機械翻訳】

Alkaloid Biosynthetic Enzyme Generates Diastereomeric Pair via Two Distinct Mechanisms

著者 (3件)： Kishimoto Shinji (Department of Pharmaceutical Sciences, University of Shizuoka, Japan) ,  Matsubara Yuya (Department of Pharmaceutical Sciences, University of Shizuoka, Japan) ,  Watanabe Kenji (Department of Pharmaceutical Sciences, University of Shizuoka, Japan)
資料名： Journal of the American Chemical Society  (Journal of the American Chemical Society)
巻： 144  号： 12  ページ： 5485-5493  発行年： 2022年 
JST資料番号： C0254A  ISSN： 0002-7863  CODEN： JACSAT  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： エルゴペプチンは,エルゴリンアルカロイドの代表的なクラスの1つを構成し,リジシン酸コアにトリペプチド伸長を行う。本研究では,糸状真菌由来のレントペプチンと命名した新規単離エルゴペプチン様化合物を発見し,構造的に特性化した。興味深いことに,レントペプチンにおいて,エルゴペプチンの共通リソシン酸部分はペプチドセグメントのN末端のけい皮酸部分により置換される。さらに,レントペプチンはペプチド伸長の自発的環化に必要なC末端プロリン残基を欠く。ここでは,ゲノム配列から予測されるlenクラスター生合成遺伝子の標的欠失により同定された非定型レントペプチン生合成経路を報告する。非リボソームペプチドシンテターゼLenAとその部位特異的変異体のチオール化末端縮合様(T-C_T)ジドメインのさらなるin vitro特性化は,C_Tドメインで以前に報告されていない活性であるジケトピペラジン形成を介したペプチド放出の機構を明らかにした。最も興味深いことに,チトクロームP450 LenCのin vitroアッセイは,2つのジアステレオマ生成物を生成するユニークな機構を明らかにした。レントペプチンAは立体特異的ヒドロキシル化とそれに続く自発的二環ラクタムコア形成を経て生成し,一方,レントペプチンBは初期脱水素により生成し,次いで二環ラクタムコア形成と立体特異的水和が続いた。結果は,どのように自然が新しい複雑な天然物(213/250)を偽造するために共通の生合成酵素を利用するかを示した。Copyright 2022 American Chemical Society All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： 水和 ,  *アルカロイド ,  ペプチド ,  ヒドロキシ化 ,  真菌類 ,  クラスタ ,  環化反応 ,  トリペプチド ,  *ジアステレオマ ,  in vitro実験 ,  部位特異的変異誘発 ,  *合成酵素
準シソーラス用語： ドメイン構造 ,  チオール化 ,  非リボソームペプチド , 【Automatic Indexing@JST】

分類 (1件)： 酵素一般  (EB09010D)

タイトルに関連する用語 (3件)： アルカロイド ,  生合成酵素 ,  ジアステレオマ