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J-GLOBAL ID：202202281016944167   整理番号：22A1176153

神経変性の発達における熱ショック蛋白質27の役割への洞察【JST・京大機械翻訳】

Insights Into the Role of Heat Shock Protein 27 in the Development of Neurodegeneration

著者 (3件)： Holguin Bianka A. (Department of Chemistry and Biochemistry, University of Texas at El Paso, El Paso, TX, United States) ,  Hildenbrand Zacariah L. (Department of Chemistry and Biochemistry, University of Texas at El Paso, El Paso, TX, United States) ,  Bernal Ricardo A. (Department of Chemistry and Biochemistry, University of Texas at El Paso, El Paso, TX, United States)
資料名： Frontiers in Molecular Neuroscience (Web)  (Frontiers in Molecular Neuroscience (Web))
巻： 15  ページ： 868089  発行年： 2022年 
JST資料番号： U7082A  ISSN： 1662-5099  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 文献レビュー  発行国： スイス (CHE)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 小さな熱ショック蛋白質27は非常に重要なシャペロンであり,いくつかの必須で多様な生理学的過程において重要な役割を果たす。これらは熱耐性,アポトーシス,細胞骨格動力学,細胞分化,蛋白質折畳みを含む。その比較的小さなサイズと本質的に無秩序な末端にもかかわらず,それは二量体と平衡にある大きな多分散オリゴマを形成する。この平衡は,N末端領域,α-クリスタリンドメイン,およびC末端領域間の過渡的相互作用によって駆動される。結合パートナーの連続再分布は,基質捕獲を必要とする異なる機能に適応できる立体配座動的蛋白質をもたらす。しかし,アミノおよびカルボキシ末端領域の内因性無秩序およびその後の立体配座可変性は,構造研究を困難にした。熱ショック蛋白質27は,多くの重要な細胞機能に重要であるので,ヒト疾患にもつながっていることは驚くべきではない。Charot-Marie-Toothと遠位遺伝性運動神経障害は,熱ショック蛋白質27における単一点突然変異から生じる神経変性疾患の例である。しかし,可能な治療法の開発は分子レベルでの正常な機能の理解に依存するので,変異が疾患としてどのように現れるかを理解することができる。本レビューでは,Hsp27の構造的に分かりにくい領域に関する研究を記述する最近の報告を要約した。最近の洞察は,突然変異と結果として起こる損失またはCharcot-Marie Tooth病と遠位遺伝性運動ニューロパチーをもたらす機能の獲得の間の関係を説明するための必要なコンテキストを提供することを始めている。Copyright 2022 The Author(s) All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： 相互作用 ,  立体配座 ,  遺伝 ,  *タンパク質 ,  突然変異 ,  オリゴマ ,  捕獲 ,  *熱ショックタンパク質 ,  ニューロパチー ,  細胞分化 ,  シャペロンタンパク質 ,  アポトーシス ,  多分散性
準シソーラス用語： 神経変性疾患 ,  *神経変性 , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (5件)： 小熱ショック蛋白質27(Hsp27) ,  Charcot-Marie-Tooth病(CMT) ,  遠位遺伝性運動ニューロパチー(dHMN) ,  α-クリスタリンドメイン(ACD) ,  熱ショック蛋白質

分類 (2件)： 分子構造  (EB03020Y) ,  蛋白質・ペプチド一般  (EB03010N)

引用文献 (100件)：

• Abisambra J. F., Blair L. J., Hill S. E., Jones J. R., Kraft C., Rogers J., et al. (2010). Phosphorylation dynamics regulate Hsp27-mediated rescue of neuronal plasticity deficits in tau transgenic mice. J. Neurosci. 30, 15374-15382. doi: 10.1523/JNEUROSCI.3155-10.2010
• Ackerley S., James P. A., Kalli A., French S., Davies K. E., Talbot K. (2006). A mutation in the small heat-shock protein HSPB1 leading to distal hereditary motor neuronopathy disrupts neurofilament assembly and the axonal transport of specific cellular cargoes. Hum. Mol. Genet. 15, 347-354. doi: 10.1093/hmg/ddi452
• Alderson T. R., Benesch J. L. P., Baldwin A. J. (2017). Proline isomerization in the C-terminal region of HSP27. Cell Stress Chaperones 22, 639-651. doi: 10.1007/s12192-017-0791-z
• Alderson T. R., Roche J., Gastall H. Y., Dias D. M., Pritisanac I., Ying J., et al. (2019). Local unfolding of the HSP27 monomer regulates chaperone activity. Nat. Commun. 10:1068. doi: 10.1038/s41467-019-08557-8
• Almeida-Souza L., Asselbergh B., D’Ydewalle C., Moonens K., Goethals S., De Winter V., et al. (2011). Small heat-shock protein HSPB1 mutants stabilize microtubules in charcot-marie-tooth neuropathy. J. Neurosci. 31, 15320-15328. doi: 10.1523/JNEUROSCI.3266-11.2011

タイトルに関連する用語 (5件)： 神経変性 ,  発達 ,  熱ショック蛋白質27 ,  役割 ,  洞察