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J-GLOBAL ID：202202281532346970   整理番号：22A0791144

Virgibacillus dokdonensis VITP14は広い操作範囲でα-アミラーゼとプロテアーゼを産生し,異なる熱力学的安定性を持つ【JST・京大機械翻訳】

Virgibacillus dokdonensis VITP14 produces α-amylase and protease with a broader operational range but with differential thermodynamic stability

著者 (3件)： Mishra Satabdi (School of Bio Sciences and Technology, Vellore Institute of Technology, Vellore, India) ,  Joghee Nidhya Nadarajan (School of Bio Sciences and Technology, Vellore Institute of Technology, Vellore, India) ,  Jayaraman Gurunathan (School of Bio Sciences and Technology, Vellore Institute of Technology, Vellore, India)
資料名： Biotechnology and Applied Biochemistry  (Biotechnology and Applied Biochemistry)
巻： 69  号： 1  ページ： 92-100  発行年： 2022年 
JST資料番号： T0058A  ISSN： 0885-4513  CODEN： BABIEC  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 細胞外α-アミラーゼとプロテアーゼを,基質としてバナナ果皮(2%w/v)を用いてハロ耐性Virgiobacillus dokdonensis VITP14から共産生した。α-アミラーゼとプロテアーゼの最適pHは,それぞれ6.5と7.0であった。α-アミラーゼとプロテアーゼの最適温度は,それぞれ30と50°Cであった。両酵素は種々の金属イオン(1mMのNi2+,Ca2+,Ba2+,Sr2+およびMg2+),界面活性剤(Tween20,Tween80,Triton X-100)および他の添加物(2-メルカプトエタノールおよび尿素)の存在下で活性であった。両酵素はMichaelis-Menten型酵素速度論に従い,アミラーゼとプロテアーゼに対してそれぞれ,V_maxは121.40と4.17μmol min-1mL-1,K_mは0.59と0.28mg mL-1であった。アミラーゼは不活性化に対してより高い活性化エネルギー(プロテアーゼに対して59.70kJ mol-1と比較して75.55kJ mol-1)および60°Cにおいてより高い熱安定性(プロテアーゼに対して0.11 Minと比較してより長い半減期53.23 Minによって反映された)を示した。アミラーゼとプロテアーゼの共存は,2つの酵素の活性と熱安定性の最適温度の違いに起因した。Copyright 2022 Wiley Publishing Japan K.K. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： 活性化エネルギー ,  半減期 ,  界面活性剤 ,  酵素 ,  *アミラーゼ ,  基質 ,  バナナ ,  酵素反応速度論 ,  果皮 ,  *ペプチド結合ヒドロラーゼ ,  *α-アミラーゼ ,  金属イオン ,  熱力学的安定度
準シソーラス用語： 最適温度 ,  最適pH , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (4件)： α-アミラーゼ ,  共生産 ,  プロテアーゼ ,  virgibacillus dokdonensis VITP14

分類 (2件)： 酵素一般  (EB09010D) ,  酵素の応用関連  (EB09100B)

タイトルに関連する用語 (4件)： Virgibacillus ,  α-アミラーゼ ,  プロテアーゼ ,  熱力学的安定性