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J-GLOBAL ID：202202283268473911   整理番号：22A1180957

SARS-CoV-2スパイク蛋白質の構造と機能に対する温度の影響の分子的基礎【JST・京大機械翻訳】

The Molecular Basis of the Effect of Temperature on the Structure and Function of SARS-CoV-2 Spike Protein

著者 (4件)： Khan Faez Iqbal (1Department of Biological Sciences, School of Science, Xi’an Jiaotong-Liverpool University, Suzhou, Jiangsu, China) ,  Khan Faez Iqbal (2School of Electronic Science and Engineering, University of Electronic Science and Technology of China, Chengdu, China) ,  Lobb Kevin A. (3Department of Chemistry, Rhodes University, Grahamstown, South Africa) ,  Lai Dakun (2School of Electronic Science and Engineering, University of Electronic Science and Technology of China, Chengdu, China)
資料名： Frontiers in Molecular Biosciences (Web)  (Frontiers in Molecular Biosciences (Web))
巻： 9  ページ： 794960  発行年： 2022年 
JST資料番号： U7081A  ISSN： 2296-889X  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： スイス (CHE)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 地球のあらゆる部分への現在のCOVID-19パンデミックの著しい上昇は,現在の公共医療システムに対する主要な懸念を提起した。SARS-CoV-2のスパイク(S)蛋白質は細胞膜融合と受容体認識において重要な部分を示す。それはワクチン生産のための重要な標的である。いくつかの研究者は,種々の環境条件下でこの蛋白質の性質を研究した。本研究では,SARS-CoV-2 S蛋白質の詳細な立体配座変化を研究するために,0°C(273.15K),20°C(293.15K),40°C(313.15K)および60°C(333.15K)での分子モデリングおよび広範な分子動力学シミュレーションアプローチを適用した。本研究の目的は,SARS-CoV-2のS蛋白質の構造,機能および動力学に及ぼす温度の影響を理解することである。構造偏差および原子および残留変動は,低(0°C)および高(60°C)温度で最小であった。SARS-CoV-2 S蛋白質の内部残基でさえ,高温で溶媒にアクセスできなかった。さらに,より高い温度で報告されたSARS-CoV-2スパイクSの変性はなかった。SARS-CoV-2S蛋白質の最も安定な立体配座は20°Cで報告されたが,SARS-CoV-2S蛋白質の自由エネルギー最小領域は他の温度より40°Cでシャープであった。著者らの知見は,高温がSARS-CoV-2 S蛋白質の安定性と折畳みにほとんど影響しないことを明らかにした。Copyright 2022 The Author(s) All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： 高温 ,  立体配座 ,  計算機シミュレーション ,  地球 ,  配座転移 ,  細胞 ,  受容体 ,  *タンパク質 ,  ワクチン ,  *ウイルスタンパク質 ,  膜融合
準シソーラス用語： *SARSウイルス ,  *重症急性呼吸器症候群 ,  分子モデリング ,  分子動力学シミュレーション ,  *スパイク蛋白質 ,  残基 , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (5件)： SARS-CoV-2 ,  COVID-19 ,  スパイク蛋白質 ,  MDシミュレーション ,  Gibbs自由エネルギー

分類 (3件)： 分子構造  (EB03020Y) ,  酵素一般  (EB09010D) ,  生物学的機能  (EB03040U)

引用文献 (43件)：

• BertramS., DijkmanR., HabjanM., HeurichA., GiererS., GlowackaI., et al (2013). TMPRSS2 Activates the Human Coronavirus 229E for Cathepsin-independent Host Cell Entry and Is Expressed in Viral Target Cells in the Respiratory Epithelium. J. Virol. 87, 6150-6160. doi: 10.1128/jvi.03372-12
• BertrandI., SchijvenJ. F., SánchezG., Wyn-JonesP., OttosonJ., MorinT., et al (2012). The Impact of Temperature on the Inactivation of Enteric Viruses in Food and Water: a Review. J. Appl. Microbiol. 112, 1059-1074. doi: 10.1111/j.1365-2672.2012.05267.x
• BoschB. J., Van Der ZeeR., De HaanC. A. M., RottierP. J. M. (2003). The Coronavirus Spike Protein Is a Class I Virus Fusion Protein: Structural and Functional Characterization of the Fusion Core Complex. J. Virol. 77, 8801-8811. doi: 10.1128/jvi.77.16.8801-8811.2003
• ChenY., LiuQ., GuoD. (2020). Emerging Coronaviruses: Genome Structure, Replication, and Pathogenesis. J. Med. Virol. 92, 418-423. doi: 10.1002/jmv.25681
• ChengV. C. C., LauS. K. P., WooP. C. Y., YuenK. Y. (2007). Severe Acute Respiratory Syndrome Coronavirus as an Agent of Emerging and Reemerging Infection. Clin. Microbiol. Rev. 20, 660-694. doi: 10.1128/cmr.00023-07

タイトルに関連する用語 (4件)： SARS-CoV-2 ,  スパイク蛋白質 ,  分子 ,  基礎