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J-GLOBAL ID:202202283761662256   整理番号:22A0462874

Aspergillus melleus由来リパーゼの速度論的及び熱力学的特性化とポリ(ε-カプロラクトン)の分解のためのその生体触媒性能【JST・京大機械翻訳】

Kinetic and thermodynamic characterization of lipase from Aspergillus melleus and its biocatalytic performance for degradation of poly(ε-caprolactone)
著者 (3件):
資料名:
巻: 97  号:ページ: 446-454  発行年: 2022年 
JST資料番号: C0264A  ISSN: 0268-2575  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: イギリス (GBR)  言語: 英語 (EN)
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背景:リパーゼは,ポリ(ε-カプロラクトン)分解のための生体触媒として使用できる興味深いクラスの酵素である。本研究では,Aspergillus melleusによる固体発酵により生産されたリパーゼの生化学的特性化と,ポリ(ε-カプロラクトン)の分解への応用について報告する。結果:リパーゼは最良の活性を示し,最適pH7.5および40°Cで24時間後でも安定であった。Lineweaver-Burkプロット由来のp-ニトロフェニルパルミチン酸加水分解のK_mとV_max値は,それぞれ0.286mmolL-1と142.86μmolmL-1min-1であった。熱不活性化研究は,40°Cで1732.5分(28.88時間)の半減期を明らかにし,高温で劇的に減少した。基質加水分解の活性化エネルギーは28.81kJ mol-1であったが,リパーゼの熱不活性化のエントロピー,エンタルピー(ΔH°)および自由エネルギー(ΔG°)は,40°Cで,それぞれ168.73J mol-1K-1,160.60および107.79kJ mol-1であった。温度の上昇はΔG°の低下を示したが,ΔH*は一定であった。有機溶媒による培養は酵素安定性に影響しなかった。しかし,尿素とグアニジン塩酸塩はリパーゼ活性を低下させた。最適運転条件下で,酵素はポリ(ε-カプロラクトン)膜分解に優れたバイオ触媒能力を示し,53%の重量損失をもたらした。Fourier変換赤外,示差走査熱量測定および走査電子顕微鏡のようなキャラクタリゼーション技法は,ポリ(ε-カプロラクトン)の効果的生物分解を確認した。結論:結論として,広い作用pH,有機溶媒の存在下で顕著な安定性,およびポリ(ε-カプロラクトン)分解は,固形廃棄物の大規模バイオレメディエーションのための有望な候補として,A.meleusからのリパーゼを構成する。Copyright 2022 Wiley Publishing Japan K.K. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】
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分類 (1件):
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