文献

J-GLOBAL ID：202202283884271857   整理番号：22A0649506

SARS-CoV-2スパイク蛋白質の構造と変異:集中的概観【JST・京大機械翻訳】

Structure and Mutations of SARS-CoV-2 Spike Protein: A Focused Overview

著者 (2件)： Mehra Rukmankesh (Department of Chemistry, Indian Institute of Technology Bhilai, Chhattisgarh, India) ,  Kepp Kasper P. (DTU Chemistry, Technical University of Denmark, Denmark)
資料名： ACS Infectious Diseases  (ACS Infectious Diseases)
巻： 8  号： 1  ページ： 29-58  発行年： 2022年 
JST資料番号： W5041A  ISSN： 2373-8227  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 文献レビュー  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： ウイルスをヒト細胞に感染させる蛋白質,SARS-CoV-2のスパイク蛋白質(S-蛋白質)は,多くのワクチンおよびウイルス進化に関するホットスポットの基礎である。ここでは,S-蛋白質の構造特性化における顕著な進歩と,これらの構造がウイルス機能および進化の解析をどのように促進するかを議論した。報告した構造の違いを強調し,構造-機能関係の解析は用いた構造に敏感である。ほぼ完全な構造における平均残留溶媒曝露は開放対閉鎖立体配座状態の良好な記述子であることを示した。機能的に重要な表面曝露残基の構造的不均一性のため,特異的構造-機能関係に関する結論に達する前に,単一構造よりむしろ高品質蛋白質構造のグループの平均を用いることを推奨した。これらの点を説明するために,利用可能な構造との関連で顕著なS-蛋白質変異のいくつかの重要な化学的傾向を分析した。新しい変異体の議論において,著者らは,単に抗体脱出またはACE2親和性を別々によりもむしろ,ACE2対顕著な抗体への結合の選択性を強調する。より大きな化学変化,特に曝露された表面残基の静電電荷または側鎖体積の増加は,ヒトACE2の負の表面電位への適応に関連する,懸念の突然変異で繰り返される。また,主な変異体におけるS蛋白質の固定変異が平均で予測されるよりも不安定であり,おそらくS-蛋白質に対する選択圧を示す。これらのすべての状況に対する利用可能な構造の豊富さは,これらの構造-機能関係への将来の研究のための非常に貴重な基礎を提供する。Copyright 2022 American Chemical Society All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： 電荷 ,  立体配座 ,  化学反応 ,  ウイルス ,  抗体 ,  *タンパク質 ,  突然変異 ,  ヒト ,  ワクチン ,  側鎖 ,  親和性 ,  ホットスポット
準シソーラス用語： アンギオテンシン変換酵素2 ,  *蛋白質構造 ,  残基 , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (5件)： SARS-CoV-2 ,  スパイク蛋白質 ,  構造生物学 ,  抗体回避 ,  突然変異

分類 (2件)： ウイルスの生化学  (EG04030F) ,  分子構造  (EB03020Y)

タイトルに関連する用語 (3件)： SARS-CoV-2 ,  スパイク蛋白質 ,  変異