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J-GLOBAL ID：202202288890751401   整理番号：22A0411046

アミロイド同心βバレル仮説:シヌクレインオリゴマ,環状プロトフィブリル,リポ蛋白質および膜貫通チャンネルのモデル【JST・京大機械翻訳】

The amyloid concentric β-barrel hypothesis: Models of synuclein oligomers, annular protofibrils, lipoproteins, and transmembrane channels

著者 (2件)： Durell Stewart R. (Laboratory of Cell Biology, National Cancer Institute, National Institutes of Health, Bethesda, Maryland, USA) ,  Guy H. Robert (Amyloid Research Consultants (ARC), Cochiti Lake, New Mexico, USA)
資料名： Proteins: Structure, Function, and Bioinformatics  (Proteins: Structure, Function, and Bioinformatics)
巻： 90  号： 2  ページ： 512-542  発行年： 2022年 
JST資料番号： T0761A  ISSN： 0887-3585  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： アミロイドベータ(Alzheimer病のAβ)とα-シヌクレイン(パーキンソン病のα-Syn)は,大きな線維を形成する。しかし,かなり小さなオリゴマがより毒性であり,これらのオリゴマが膜貫通イオンチャネルを形成することができるという証拠が増加している。著者らは以前,Aβ42オリゴマ,環状プロトフィブリル,およびイオンチャンネルが同心βバレル分子構造を採用すると提案した。ここでは,α,βおよびγ-シヌクレインのスーパーファミリーに対する仮説を拡張した。多数のシヌクレインオリゴマ,環状プロトフィブリル,管状プロトフィブリル,リポ蛋白質,およびイオンチャンネルの著者らのモデルを,電子顕微鏡および他の研究により決定した集合体のサイズ,形状,分子量,および二次構造と一致するように開発した。モデルは以下の特徴を持つ。(1)すべてのサブユニットは同じ構造と相互作用を持つ;(2)それらは従来のβバレル理論と一致する。(3)隣接βバレルの壁間の距離は0.6~1.2nmであった。(4)水素結合,塩橋,芳香族側鎖間の相互作用,疎水性側鎖の埋没と堅固な充填,および親水性側鎖の水性溶媒曝露は,比較的最適である。(5)ほとんどのオリゴマーの内部で遠位に関連する相同蛋白質クラスタ間で同一である残基は,蛋白質表面に超可変である残基が曝露される。いくつかの集合体の原子スケールモデルを開発した。Copyright 2022 Wiley Publishing Japan K.K. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： 水素結合 ,  相互作用 ,  疎水性 ,  二次構造 ,  *オリゴマ ,  側鎖 ,  ロバスト性 ,  イオンチャンネル ,  Alzheimer病 ,  Parkinson病 ,  凝集体 ,  アミロイドβタンパク質
準シソーラス用語： *シヌクレイン ,  *プロトフィブリル ,  残基 , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (7件)： 同心βバレル ,  リポ蛋白質 ,  分子モデル ,  オリゴマ ,  原繊維 ,  シヌクレイン ,  膜貫通チャネル

分類 (2件)： 神経の基礎医学  (GN01020W) ,  蛋白質・ペプチド一般  (EB03010N)

タイトルに関連する用語 (9件)： アミロイド ,  同心 ,  バレル ,  仮説 ,  環状 ,  プロトフィブリル ,  リポ蛋白質 ,  チャンネル ,  モデル