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J-GLOBAL ID：202202292141673685   整理番号：22A1093622

ナマコの機械的順応性結合組織における硬化を仲介する分子機構【JST・京大機械翻訳】

Molecular mechanisms mediating stiffening in the mechanically adaptable connective tissues of sea cucumbers

著者 (9件)： Bonneel Marie (Biology of Marine Organisms and Biomimetics Unit, Research Institute for Biosciences, University of Mons, Place du Parc 23, B-7000 Mons, Belgium) ,  Hennebert Elise (Laboratory of Cell Biology, Research Institute for Biosciences, University of Mons, Place du Parc 23, B-7000 Mons, Belgium) ,  Aranko A. Sesilja (Department of Bioproducts and Biosystems, School of Chemical Engineering, Aalto University, P.O. Box 16100, FI-02150 Espoo, Finland) ,  Hwang Dong Soo (Division of Environmental Science and Engineering, Pohang University of Science and Technology, Pohang 37673, Republic of Korea) ,  Lefevre Mathilde (Laboratory of Cell Biology, Research Institute for Biosciences, University of Mons, Place du Parc 23, B-7000 Mons, Belgium) ,  Pommier Valentine (Biology of Marine Organisms and Biomimetics Unit, Research Institute for Biosciences, University of Mons, Place du Parc 23, B-7000 Mons, Belgium) ,  Wattiez Ruddy (Laboratory of Proteomics and Microbiology, Research Institute for Biosciences, University of Mons, Place du Parc 23, B-7000 Mons, Belgium) ,  Delroisse Jerome (Biology of Marine Organisms and Biomimetics Unit, Research Institute for Biosciences, University of Mons, Place du Parc 23, B-7000 Mons, Belgium) ,  Flammang Patrick (Biology of Marine Organisms and Biomimetics Unit, Research Institute for Biosciences, University of Mons, Place du Parc 23, B-7000 Mons, Belgium)
資料名： Matrix Biology  (Matrix Biology)
巻： 108  ページ： 39-54  発行年： 2022年 
JST資料番号： W1618A  ISSN： 0945-053X  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： オランダ (NLD)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 棘皮動物(例えば,海星,ウニ)由来の変異性コラーゲン組織(MCTs)は,コラーゲン原線維間の架橋の数を調節するエフェクター分子の放出により,それらの機械的特性を迅速かつ可逆的に変化させる顕著な能力を有している。これらのエフェクター分子の中で,テンシリンはナマコMCTの硬化因子として同定されている。20年前の発見と記述以来,テンシリンオーソログはいくつかのナマコ種で同定されているが,その作用機序に関する新たな情報は報告されていない。この研究では,in silico分析の組み合わせを用い,Holthuria forskali,Hf-(D)Tensinlinの真皮に存在するテンシリンを同定した。抗ペプチド抗体は,この蛋白質が,MCT特異的細胞型である2型隣接細胞の分泌顆粒に局在することを示した。次に,組換えHf-(D)Tensinlinを生産するために細菌E.coliを用い,真皮の片へのその硬化効果を確認し,ナマコ真皮から抽出したコラーゲン原線維に対する凝集効果を確認した。テンシリンが架橋コラーゲン線維を架橋できるかを調べるために,切断された組換えテンシリンも産生し,種々の化合物と組み合わせて使用した。結果は,2つのタイプの相互作用がフィブリルに対するテンシリンの凝集効果に寄与することを示唆する。(1)蛋白質のN末端NTRTIMP様ドメインは,コラーゲン原線維の表面に付着した硫酸化GAGと強く相互作用し,そして(2)蛋白質のC末端部分は,イオンを介した二量体化/オリゴマー化に関与するが,おそらくカチオン-πおよび疎水性相互作用にも関与する。Copyright 2022 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： 機械的性質 ,  細菌 ,  コラーゲン ,  細胞 ,  真皮 ,  カチオン ,  *ナマコ ,  オリゴマ化 ,  硫酸化 ,  組換タンパク質 ,  細胞外マトリックス
準シソーラス用語： C末端 ,  in silico ,  ドメイン構造 ,  *分子機構 , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (6件)： 変異性コラーゲン組織 ,  テンシリン ,  組換蛋白質 ,  ナマコ ,  コラーゲン ,  細胞外マトリックス

分類 (1件)： 細胞生理一般  (EF02010S)

タイトルに関連する用語 (6件)： ナマコ ,  順応性 ,  結合組織 ,  硬化 ,  仲介 ,  分子