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J-GLOBAL ID:200901015249205708   Update date: Sep. 24, 2024

Sato Takashi

サトウ タカシ | Sato Takashi
Affiliation and department:
Job title: Assistant Professor
Homepage URL  (1): http://seimeibunseki.org
Research field  (1): Pharmaceuticals - health and biochemistry
Research keywords  (4): ATTRアミロイドーシス ,  タンパク質品質管理 ,  フォールディング ,  レドックス
Research theme for competitive and other funds  (10):
  • 2024 - 2027 小型抗体の血中滞留性をコントロールできる脂肪酸構造の評価研究
  • 2021 - 2024 ATTRアミロイドーシスの加齢依存的な発症を制御する環境要因の同定
  • 2018 - 2021 Elucidation of the molecular mechanism underlying TTR monomer unfolding and aggregate formation and its application to therapeutic approaches for FAP
  • 2017 - 2020 Developments of functional single-chain antibodies and unraveling of mechanisms of diseases associated with advanced glycation end-products
  • 2016 - 2018 Development of highly sensitive imaging method by use of functional single-chain antibodies that discriminate the structure of advanced glycation endproduct
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Papers (49):
  • Sena Kamesawa, Mizuki Ogawa, Yoshiki Funakoshi, Masaya Kato, Shosei Kai, Mana Namikawa, Kyo Okazaki, Takashi Sato, Yoshihiro Kobashigawa, Hiroshi Morioka. Evaluation of the cyclic single-chain Fv antibody derived from nivolumab by biophysical analyses and in vitro cell-based bioassay. Journal of biochemistry. 2024
  • Yan Du, Yoshihiro Kobashigawa, Kyo Okazaki, Mizuki Ogawa, Tomoyuki Kawaguchi, Takashi Sato, Hiroshi Morioka. Structure-based design, biophysical characterization, and biochemical application of the heterodimeric affinity purification tag based on the Schistosoma japonicum glutathione-S-transferase (SjGST) homodimer. The Journal of Biochemistry. 2024
  • Yuki Inada, Yuichiro Ono, Kyo Okazaki, Takuma Yamashita, Tomoyuki Kawaguchi, Shingo Kawano, Yoshihiro Kobashigawa, Shoko Shinya, Chojiro Kojima, Tsuyoshi Shuto, et al. Hydrogen bonds connecting the N-terminal region and the DE loop stabilize the monomeric structure of transthyretin. Journal of biochemistry. 2023. 174. 4. 355-370
  • Kyo Okazaki, Yoshihiro Kobashigawa, Hikari Morita, Soichiro Yamauchi, Natsuki Fukuda, Chenjiang Liu, Yuya Toyota, Takashi Sato, Hiroshi Morioka. Molecular Dynamics-Based Design and Biophysical Evaluation of Thermostable Single-Chain Fv Antibody Mutants Derived from Pharmaceutical Antibodies. ACS Omega. 2023
  • Ryoko Sasaki, Mary Ann Suico, Keisuke Chosa, Yuriko Teranishi, Takashi Sato, Asuka Kagami, Shunsuke Kotani, Hikaru Kato, Yuki Hitora, Sachiko Tsukamoto, et al. Combinatorial screening for therapeutics in ATTRv amyloidosis identifies naphthoquinone analogues as TTR-selective amyloid disruptors. Journal of Pharmacological Sciences. 2023. 151. 1. 54-62
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MISC (52):
  • 楊一帆, 楊一帆, 岡崎匡, 田所高志, 喜多俊介, 佐藤卓史, 小橋川敬博, 前仲勝実, 森岡弘志. 一本鎖抗体のVL領域に存在する2つのcis-Proを標的とした抗体工学研究. 日本蛋白質科学会年会プログラム・要旨集. 2023. 23rd (CD-ROM)
  • 稲田祐貴, 佐々木亮子, 小野祐一朗, 小橋川敬博, 野井健太郎, 首藤剛, 甲斐広文, 森岡弘志, 佐藤卓史. レドックスバランス変化による加齢依存性ATTRアミロイドーシスの発症制御機構の解析. 日本蛋白質科学会年会プログラム・要旨集. 2021. 21st
  • 稲田祐貴, 佐々木亮子, 小野祐一朗, 山下拓真, 小橋川敬博, 鬼木健太郎, 猿渡淳二, 山中邦俊, 首藤剛, 甲斐広文, et al. レドックス環境変化によるATTRアミロイドーシス発症制御機構の解明. 日本薬学会九州山口支部大会講演要旨集(CD-ROM). 2021. 38th
  • 小野祐一朗, 稲田祐貴, 小橋川敬博, 首藤剛, 甲斐広文, 森岡弘志, 佐藤卓史. トランスサイレチンに唯一存在するシステイン残基への変異がアミロイド形成を制御する~核磁気共鳴法と分子動力学計算による解析~. 日本薬学会九州山口支部大会講演要旨集(CD-ROM). 2021. 38th
  • 大水良太, 並河真菜, 豊田湧也, 佐藤卓史, 森岡弘志, 木本祐, 森小夏, 関口光広, 小橋川敬博. 薬物間相互作用に関わる核内受容体と薬物との相互作用の迅速評価法の構築. 日本蛋白質科学会年会プログラム・要旨集. 2021. 21st
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Patents (3):
  • 環状一本鎖抗体
  • 終末糖化産物の濃縮方法
  • PEG化環状一本鎖抗体
Professional career (1):
  • 博士(薬学) (熊本大学)
Work history (8):
  • 2012 - 2015 Kumamoto University Institute of Molecular Embryology and Genetics
  • 2015 - Kumamoto University Faculty of Life Sciences
  • 2015 - Assistant Professor,Faculty of Life Sciences(Pharmaceutical sciences group),Kumamoto University
  • 2011 - 2012 Fukushima Medical University School of Medicine, Institute of Biomedical Sciences
  • 2011 - 2012 Assistant Professor
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Association Membership(s) (4):
日本生化学会 ,  JAPANESE SOCIETY FOR CHEMICAL BIOLOGY ,  日本薬学会 ,  日本分子生物学会
※ Researcher’s information displayed in J-GLOBAL is based on the information registered in researchmap. For details, see here.

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