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J-GLOBAL ID：200902247098611999   整理番号：08A1166663

Acremonium strictum由来のグルコオリゴ糖オキシダーゼの6-S-システイニル,8α-N1-ヒスチジルFADの機能的役割

Functional Roles of the 6-S-Cysteinyl, 8α-N1-Histidyl FAD in Glucooligosaccharide Oxidase from Acremonium strictum

著者 (8件)： HUANG Chun-Hsiang (National Yang-Ming Univ., Taipei, TWN) ,  WINKLER Andreas (Graz Univ. Technol., Graz, AUT) ,  CHEN Chia-Lin (National Yang-Ming Univ., Taipei, TWN) ,  LAI Wen-Lin (Chung-Shan Medical Univ., Taichung, TWN) ,  TSAI Ying-Chieh (National Yang-Ming Univ., Taipei, TWN) ,  MACHEROUX Peter (Graz Univ. Technol., Graz, AUT) ,  LIAW Shwu-Huey (National Yang-Ming Univ., Taipei, TWN) ,  LIAW Shwu-Huey (Taipei Veterans General Hospital, Taipei, TWN)
資料名： Journal of Biological Chemistry  (Journal of Biological Chemistry)
巻： 283  号： 45  ページ： 30990-30996  発行年： 2008年11月07日 
JST資料番号： E0038A  ISSN： 0021-9258  CODEN： JBCHA3  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： Acremonium strictum由来のグルコオリゴ糖オキシダーゼ(GOOX)の二重共有結合FADの機能を解明するために,単一変異H70A,C130AとY310Aと二重変異H70A/C130Aを特徴付けた。H70AとC130Aは共有結合FADを保持していた。H70A/C130AはFADを含有せず,FAD添加でも活性を回復しなかった。野生型と変異体の酸化還元電位や速度パラメーターの比較から,2つのフラビン結合が酸化還元電位を上昇し,触媒作用を促進することを見出した。C130A結晶構造は,6-S-システイニル結合ではなく,8α-N1-ヒスチジル結合を保持しており,フラビンC6とAla¹³⁰Cβ原子の非共有的接触が基質結合部位からのThr¹²⁹とThr³⁰⁰の距離を離すことを示した。GOOXの二重共有結合はフラビン酸化還元電位の上昇,補因子と基質の結合促進,還元速度増加および活性立体構造の獲得を介した糖酸化の効率的触媒に必要であった。種々のフラビン酵素の二重共有フラビニル化が個々の酵素反応で多様な役割を果す可能性を示唆する。

シソーラス用語： 不完全糸状菌類 ,  *フラビン酵素 ,  *アルコールオキシドレダクターゼ ,  点突然変異 ,  共有結合 ,  酸化還元電位 ,  酵素反応速度論 ,  結合部位 ,  アルコール ,  窒素複素環化合物 ,  アデニンヌクレオチド ,  ウレア化合物 ,  芳香族縮合化合物 ,  ジヌクレオチド ,  ビタミンB群
準シソーラス用語： Acremonium strictum ,  *グルコオリゴ糖オキシダーゼ

分類 (1件)： 酵素一般  (EB09010D)

物質索引 (1件)： FAD

タイトルに関連する用語 (4件)： Acremonium ,  オキシダーゼ ,  FAD ,  役割