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J-GLOBAL ID:201002219636527356   整理番号:10A0256534

膜孔形成抗菌ペプチドであるパルダキシンの,リポ多糖ミセルにおけるNMR構造 外膜を透過性にするメカニズム

NMR Structure of Pardaxin, a Pore-forming Antimicrobial Peptide, in Lipopolysaccharide Micelles MECHANISM OF OUTER MEMBRANE PERMEABILIZATION
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巻: 285  号:ページ: 3883-3895  発行年: 2010年02月05日 
JST資料番号: E0038A  ISSN: 0021-9258  CODEN: JBCHA3  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: アメリカ合衆国 (USA)  言語: 英語 (EN)
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抗菌ペプチドであるパルダキシンとリポ多糖(LPS)の相互作用に関わる分子基盤を明らかにするため,LPSミセルに結合したパルダキシンPa4の三次元構造をNMRで解析した。Pa4は大腸菌の外膜を効率的に浸透化させた。Pa4は水溶液中ではランダムコンホメーションをとるのに対して,LPS-Pa4複合体では,馬蹄形のユニークなヘリックス-ターン-ヘリックスコンホメーションをとっていた。LPSに結合したときのPa4の構造が,脂質ミセルや有機溶媒中での構造と異なることも明らかとなった。これらの知見から,パルダキシンの外膜に対する作用の分子基盤について考察した。
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