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J-GLOBAL ID：201202201758969102   整理番号：12A0876438

アセトヒドロキシ酸シンターゼ(AHAS)アイソザイムIと他のAHASsとの間の機能的な差異の多くはAHASIにおけるアセト乳酸-チアミン二リン酸の共有結合的付加生成物の迅速な生成と分解の結果である

Many of the functional differences between acetohydroxyacid synthase (AHAS) isozyme I and other AHASs are a result of the rapid formation and breakdown of the covalent acetolactate-thiamin diphosphate adduct in AHAS I

著者 (8件)： BELENKY Inna (Ben-Gurion Univ. Negev, Beer-Sheva, ISR) ,  STEINMETZ Andrea (Georg-August Univ. Goettingen, DEU) ,  STEINMETZ Andrea (Martin-Luther Univ. Halle-Wittenberg, Halle/Saale, DEU) ,  VYAZMENSKY Maria (Ben-Gurion Univ. Negev, Beer-Sheva, ISR) ,  BARAK Ze’ev (Ben-Gurion Univ. Negev, Beer-Sheva, ISR) ,  TITTMANN Kai (Georg-August Univ. Goettingen, DEU) ,  TITTMANN Kai (Martin-Luther Univ. Halle-Wittenberg, Halle/Saale, DEU) ,  CHIPMAN David M. (Ben-Gurion Univ. Negev, Beer-Sheva, ISR)
資料名： FEBS Journal  (FEBS Journal)
巻： 279  号： 11  ページ： 1967-1979  発行年： 2012年06月 
JST資料番号： B0206B  ISSN： 1742-464X  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： アセトヒドロキシ酸シンターゼ(AHAS)はチアミン二リン酸(ThDP)依存性のデカルボキシラーゼ-リガーゼである。大腸菌由来のAHASアイソザイムI(AHAS I)は,アクセプター基質としてピルビン酸よりも2-ケト酪酸(2-KB)に対して特異性があるわけではないという点で,AHASアイソザイムの中でもユニークである。AHAS Iについて調べた結果,2つの残基によりAHAS Iの特異性が決定されていることが示唆された。AHAS IのGln480とMet476を他のAHASsで保存されているTrpとLeuに置換すると,反応の連結および遊離の段階を速めた。この差異により,AHAS Iのユニークな特異性,可逆性およびアロステリックな応答が生じた。AHAS I変異体の中には,最初に生成した2-ラクチル-ThDP中間体の脱カルボキシル化の速度が,代替の受容体ピルビン酸および2-KBとは異なっていた。このことから,三成分の供与体-受容体:酵素複合体の生成後,共有結合したThDPの促進する協調的な脱カルボキシル化-炭素結合の触媒反応が起こる機構が示唆された。このことは,AHASの複数の触媒部位間のアロステリック的な相互作用からも説明できるであろう。

シソーラス用語： *アセト乳酸シンターゼ ,  *アイソザイム ,  共有結合 ,  *アロステリック効果 ,  酵素反応速度論 ,  大腸菌 ,  ドナー-アクセプタ対 ,  酵素基質複合体 ,  酵素反応機構 ,  NMR【磁気共鳴】 ,  ストップトフロー法 ,  基質特異性 ,  可逆変化 ,  アミノ酸配列 ,  微生物

分類 (1件)： 酵素一般  (EB09010D)

物質索引 (2件)： アセト乳酸 ,  チアミン二りん酸

タイトルに関連する用語 (8件)： アセトヒドロキシ酸シンターゼ ,  アイソザイム ,  差異 ,  アセト乳酸 ,  チアミン二リン酸 ,  共有結合 ,  付加生成物 ,  分解