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J-GLOBAL ID:201702211523199660   整理番号:17A0475452

クロマトグラフィーによるCohn分画IVからの精製高純度α1-アンチトリプシンのための新しいプロセス:プラズマのより良い利用のための有望な方法【Powered by NICT】

New process for purifying high purity α1-antitrypsin from Cohn Fraction IV by chromatography: A promising method for the better utilization of plasma
著者 (7件):
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巻: 1046  ページ: 156-164  発行年: 2017年 
JST資料番号: W0571A  ISSN: 1570-0232  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: オランダ (NLD)  言語: 英語 (EN)
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α1-アンチトリプシン(AAT)は,血漿中に豊富に存在する52kDaセリンプロテアーゼ阻害剤である。は主に肝細胞により合成された,A ATの先天性欠損症に起因する気腫患者の治療に広く使用されている。Cohn画分IV(Cohn F IV)からのA ATの精製のための新しい分離法について述べた。Cohn F IVは通常Cohnプロセスからの副産物として廃棄されている。出発物質としてCohn F IVを用いた他の血漿蛋白質の産生を妨害しないと精製のコストを大幅に低減することができた。精製中の各段階のパラメータを最適化し,PEG沈殿のための15%ポリエチレングリコール(PEG)濃度とpH=5.2,イオン交換クロマトグラフィーのための0.05M酢酸ナトリウム及び4.7で溶出し,二段階Blue SepharoseアフィニティークロマトグラフィーはA AT精製のために選択した。純度98.17%,3893.29IU/mgの比活性,および28.35%の収率で最終的な蛋白質,が達成された。ウエスタンブロット法によって,最終物の定性的同定,ヤギ抗ヒトA AT抗体と特異的に反応し,適用した。LC-ESI-MS/MSは,最終的な蛋白質を確認した。高性能液体クロマトグラフィーは精製蛋白質の組成を分析するために使用した純粋な蛋白質が達成されたことを示唆した。A ATの分子量はLC-MS-MSにより同定された51062.77Daである。ここで述べた製造プロセスを,出発物質としてCohn F IVによるヒト血しょうのさらなる有効利用を行っている可能性がある。本研究で記述した簡単なプロセスは簡単で,安価な,大規模生産のための潜在的価値を持っている。Copyright 2017 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】
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分類 (2件):
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蛋白質・ペプチド一般  ,  液体クロマトグラフィー 

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