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J-GLOBAL ID：201702225907291827   整理番号：17A0069195

Y220C変異体はP53C蛋白質の立体配座変換に影響する分子動力学シミュレーションに影響した。【JST・京大機械翻訳】

Effect of Y220C Mutant on the Conformational Transition of p53C Probed by Molecular Dynamics Simulation

著者 (4件)： Shen Hongchen (Department of Biochemical Engineering, School of Chemical Engineering and Technology, Tianjin University) ,  Ding Jiyong (Department of Biochemical Engineering, School of Chemical Engineering and Technology, Tianjin University) ,  Li Li (College of Marine and Environmental Sciences, Tianjin University of Science & Technology) ,  Liu Fufeng (Department of Biochemical Engineering, School of Chemical Engineering and Technology, Tianjin University)
資料名： Wuli Huaxue Xuebao  (Wuli Huaxue Xuebao)
巻： 32  号： 10  ページ： 2620-2627  発行年： 2016年 
JST資料番号： W0391A  ISSN： 1000-6818  CODEN： WHXUEU  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： 中国 (CHN)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： P53は今まで突然変異頻度が最も高い腫瘍抑制タンパク質であり、突然変異はP53癌抑制機能の喪失を引き起こし、癌の発生を誘導する。ほとんどの突然変異はP53のコアDNA結合領域(P53C)に発生し,その中でY220Cは研究の多い変異体である。研究により、この突然変異はP53Cの構造安定性を低下させることができるが、P53Cの立体配座転換に影響する分子機構はまだ不明である。分子動力学(MD)シミュレーションを用いて,P53C突然変異体Y220C(P53C-Y220C)の構造変化を研究した。Y220C突然変異は主にY220C CLUSTER領域(残基138-164と215-238を含む)に影響し,Y220C変異はY220C CLUSTERのΒ-シート含量を減少させることが分かった。更なる分析により、Y220C突然変異は突然変異アミノ酸と周囲アミノ酸LEU145とTHR155の間の水素結合を直接破壊するだけでなく、Y220C CLUSTER領域のシートS3とS8間の水素結合数量を低下させることが分かった。Y220C突然変異により形成された親水性空洞は大きくなり,この蛋白質内部に水分子が入り,最終的にP53C-Y220C変性をもたらした。MDシミュレーション結果は,Y53C変異がP53C構造の変換に影響する分子機構を明らかにし,この研究はP53C-Y220C突然変異体の高効率安定剤のスクリーニングと設計に重要な意味を持つ。Data from the ScienceChina, LCAS. Translated by JST【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： 突然変異 ,  親水性 ,  *分子動力学 ,  *変異 ,  水分子 ,  アミノ酸 ,  *立体配座 ,  水素結合
準シソーラス用語： 残基 ,  構造変化 ,  分子機構 ,  構造安定性 ,  DNA結合 ,  変異頻度 ,  *分子動力学シミュレーション , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (5件)： Cancer ,  p53 ,  Residue mutation ,  Conformational transition ,  Molecular dynamics simulation

分類 (2件)： 蛋白質・ペプチド一般  (EB03010N) ,  分子遺伝学一般  (EC02010J)

タイトルに関連する用語 (3件)： 変異体 ,  立体配座 ,  分子動力学シミュレーション