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J-GLOBAL ID：201702226443864701   整理番号：17A0697599

エラスチン蛋白質変異性に基づく計算スマート高分子設計【Powered by NICT】

Computational smart polymer design based on elastin protein mutability

著者 (5件)： Tarakanova Anna (Laboratory for Atomistic and Molecular Mechanics, Department of Civil and Environmental Engineering, Massachusetts Institute of Technology, Cambridge, MA, USA) ,  Huang Wenwen (Department of Biomedical Engineering, Tufts University, Medford, MA, USA) ,  Weiss Anthony S. (School of Life and Environmental Sciences and Charles Perkins Centre, The University of Sydney, Sydney, NSW, Australia) ,  Kaplan David L. (Department of Biomedical Engineering, Tufts University, Medford, MA, USA) ,  Buehler Markus J. (Laboratory for Atomistic and Molecular Mechanics, Department of Civil and Environmental Engineering, Massachusetts Institute of Technology, Cambridge, MA, USA)
資料名： Biomaterials  (Biomaterials)
巻： 127  ページ： 49-60  発行年： 2017年 
JST資料番号： C0964B  ISSN： 0142-9612  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： イギリス (GBR)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 可溶性エラスチン様ペプチド(ELP)は「スマートポリマ」として,ヒドロゲルと足場からの繊維と人工組織への,医学と工学における多くの応用を見出す物理的形態の範囲に設計することができる。それらは高度に調整可能な応答スペクトルを示し,可逆的相転移能力を有するためエラスチン様ペプチドは新規生体材料設計のためのプラットフォームとしての魅力的な候補である。ここでは,ELPの構造転移に及ぼすペプチド化学,鎖長及び塩濃度の影響を研究し,関連する分子機構を暴露する増強サンプリング法を用いたエラスチン様蛋白質モデルの最初の仮想図書館の設計を報告する。は温度上昇下での局所分子構造の挙動と構造転移を示すへのペプチド移動度と傾向に及ぼす最近接水和殻水分子とのペプチド相互作用の影響を記述した。単一分子スケールでの構造転移の大きさの変化は,四のユニークなエラスチン様ペプチド系のライブラリーにおけるペプチドイオン水相互作用の観点から説明した。構造転移の予測を実験で検証した。単一分子レベルでの機構を明らかにし,スマート材料設計のためのシミュレーションと実験間のフィードバック経路を,生物医学および診断デバイスへの応用と同様にこのライブラリーは組換蛋白質の設計と合成のための貴重な資源である。Copyright 2017 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】

シソーラス用語： 水分子 ,  *エラスチン ,  分子構造 ,  材料設計 ,  可溶性 ,  相互作用 ,  医学 ,  移動度 ,  構造相転移 ,  ペプチド ,  組換タンパク質 ,  水和 ,  ヒドロゲル ,  溶解性
準シソーラス用語： 単一分子 ,  分子機構 , 【Automatic Indexing@JST】

著者キーワード (5件)： エラスチン様ペプチド(ELP) ,  逆温度転移 ,  ペプチド水相互作用 ,  単一分子 ,  蛋白質シミュレーションライブラリ

分類 (1件)： 医用素材  (GA05040H)

タイトルに関連する用語 (5件)： エラスチン ,  蛋白質 ,  計算 ,  スマート高分子 ,  設計