スフィンゴモナス種PAMC 26605由来の推定シトクロムP450アルカンヒドロキシラーゼ(CYP153D17)の結晶構造およびその立体配座基質結合

LEE Chang Woo; LEE Chang Woo; YU Sang-Cheol; LEE Joo-Ho; PARK Sun-Ha; PARK Hyun; PARK Hyun; OH Tae-Jin; LEE Jun Hyuck; LEE Jun Hyuck

文献

J-GLOBAL ID：201702233678675875 整理番号：17A0255090

スフィンゴモナス種PAMC 26605由来の推定シトクロムP450アルカンヒドロキシラーゼ(CYP153D17)の結晶構造およびその立体配座基質結合

Crystal Structure of a Putative Cytochrome P450 Alkane Hydroxylase (CYP153D17) from Sphingomonas sp. PAMC 26605 and Its Conformational Substrate Binding

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資料名：
巻： 17 号： 12 ページ： WEB ONLY 発行年： 2016年12月
JST資料番号： U7038A ISSN： 1422-0067 CODEN： IJMCFK 資料種別：逐次刊行物 (A)
記事区分：原著論文発行国：スイス (CHE) 言語：英語 (EN)

酵素的アルカンヒドロキシル化反応は,炭化水素から医薬および農芸化学的中間体を製造するのに有用である。幾つかのシトクロムP450酵素は,アルカンの位置および立体特異的ヒドロキシル化を触媒する。著者らは,スフィンゴモナス種(Sphingomonas sp.)PAMC 26605株由来の推定CYPアルカンヒドロキシラーゼ(CYP153D17)の基質結合を評価した。C10-C12 のn-アルカンおよびC10-C14の脂肪酸に対する基質親和性はKd値が0.42から0.59μMまで変化した。長鎖のアルカン(C12)は,短鎖のアルカン(C10)よりも強く結合したが,短鎖の脂肪酸(C10,カプリン酸; C12,ラウリン酸)は,長鎖の脂肪酸(C14,ミリスチン酸)よりも強く結合した。これらのデータは,CYP153D17が広い基質特異性をもつことを示したので,推定上のCYPアルカンヒドロキシラーゼと命名した。さらに,分解能3.1ÅでCYP153D17の結晶構造を決定した。これは,CYP153Dファミリーの構造情報を提供する最初の研究である。構造分析は,共精製されたアルカン様化合物が活性部位ヘム基の近くに結合していることを示した。アルカン様基質は,Thr74,Met90,Ala175,Ile240,Leu241,Val244,Leu292,Met295,およびPhe393を含む疎水性ポケット内にあった。他のCYP構造との比較は,β1-β2,α3-α4,およびα6-α7構造の連結ループの構造変化が,長い疎水性のアルカン様基質を組み込むために重要であることを示唆した。これらの結果は,CYP153D17の触媒機構の理解を改善し,将来のタンパク質工学研究のための貴重な情報を提供する。(翻訳著者抄録)

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分子構造 , 酵素一般

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