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J-GLOBAL ID:201702244496067945   整理番号:17A0399495

Thermomyces lanuginosusリパーゼによるホスホリパーゼA_1の速度論と基質特異性に関する比較研究【Powered by NICT】

A comparative study on kinetics and substrate specificities of Phospholipase A1 with Thermomyces lanuginosus lipase
著者 (6件):
資料名:
巻: 488  ページ: 149-154  発行年: 2017年 
JST資料番号: C0279A  ISSN: 0021-9797  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: オランダ (NLD)  言語: 英語 (EN)
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脂質-水界面へのリパーゼの結合の機構は基質特異性と速度論的性質のために重要である。本研究では,ホスホリパーゼA_1(PLA_1)とその親酵素Thermomyces lanuginosusリパーゼ(TLL)の鎖長特異性,位置特異性と基質特異性は,古典的な乳濁液系を用いて調べた。結果はPLA_1およびTLL両方が1,3 レギオセレクチブリパーゼであることを示した。PLA_1の加水分解活性は短鎖トリアシルグリセリド(TAG)に比較的低く,TLLの加水分解活性よりもホスファチジルコリン(PC)で高かった。さらに,単分子膜法で得られた結果は,C末端領域はPCにPLA_1の結合を調節することを示した。PLA_1におけるC末端領域のα9ヘリックスは,リッドの開口を調節するだけでなく,PCへの結合を支援する膜アンカーとして機能する仮説を示した。これらの知見は,興味をそそる機能性を有する新規リパーゼの合理的設計への新たな洞察を与えた。Copyright 2017 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.【Powered by NICT】
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分類 (1件):
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酵素一般 
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