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J-GLOBAL ID:201702256930037918   整理番号:17A0060724

点突然変異H125LとE145AはL-アスパラギンの活性と熱安定性を改善した。【JST・京大機械翻訳】

Site-directed mutation of H125L and E145A improves the thermostability and specific activity of L-asparaginase
著者 (6件):
資料名:
巻: 42  号:ページ: 6-11  発行年: 2016年 
JST資料番号: C2153A  ISSN: 0253-990X  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: 中国 (CHN)  言語: 中国語 (ZH)
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L-アスパラギナーゼはL-アスパラギン酸とL-アスパラギン酸に変換することができた。現在、食品と医薬業界に広く応用されているが、低酵素活性、安定性などの欠点により、この酵素の応用が制限されている。本研究では,BACILLUS SUBTILIS B11-06由来のL-L(BSAII)の酵素活性と熱安定性を改善するために,7つの遺伝子座を選択的に設計した。酵素活性測定の結果,突然変異体H125L_(ANSZ),E145A_(ANSZ)およびH125L-E145A_(ANSZ)の酵素活性は,それぞれ,36%,48%および64%増加した。突然変異体E74G_(ANSZ)の活性はBSAII%であり,H139_(ANSZ)の活性はほぼ0であり,他の突然変異体は体MeiMei活よりも低かった。H125L_(ANSZ)は,40°Cで半減時間より3.9時間長くなった。研究により、第125と145位のアミノ酸残存の触媒作用とタンパク構造の安定性に大きな影響があり、その他の由来のL-Lの改造に理論的根拠を提供し、この酵素の工業応用潜在力を向上させることが分かった。Data from the ScienceChina, LCAS. Translated by JST【JST・京大機械翻訳】
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著者キーワード (4件):
分類 (3件):
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酵素一般  ,  微生物の生化学  ,  酵素生理 
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