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J-GLOBAL ID:201702276504850207   整理番号:17A0346243

FabZ ACP複合体の結晶構造は脂肪酸生合成におけるデヒドラターゼの動的シーソー様触媒機構を明らかにする【Powered by NICT】

Crystal structure of FabZ-ACP complex reveals a dynamic seesaw-like catalytic mechanism of dehydratase in fatty acid biosynthesis
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資料名:
巻: 26  号: 12  ページ: 1330-1344  発行年: 2016年 
JST資料番号: C2561A  ISSN: 1001-0602  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: イギリス (GBR)  言語: 英語 (EN)
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脂肪酸生合成(FAS)は,細胞において重要なプロセスである。脂肪酸は細胞集合と細胞代謝に必須である。異常FASは細胞増殖遅延とヒト疾患と直接相関する,メタボリックシンドロームと種々の癌である。FASシステムは段階的触媒作用のための酵素モジュールを通して成長する脂肪酸鎖を安定化し,シャトルへの輸送体としてのアシルキャリア蛋白質(ACP)を利用した。酵素モジュールとACPの間の相互作用を研究FASシステムの生物学的機能を理解するために,重要である。しかし,情報はACPの高い柔軟性と酵素モジュールとの弱い相互作用のために不明のままである。-ACPとの複合体におけるII型FASデヒドラターゼFabZの2.55A結晶構造,FabZ二量体サブユニットに対する各ACP結合をもつ高度に対称的なFabZ六量体ACP3化学量論を示すを提示した。,生物物理学的および計算結果と共に,更なる構造解析は,FASシステムにおけるデヒドラターゼモジュールのための新しい動的シーソーACP結合及び触媒作用機構はβシート層の動きを操作する重要なゲートキーパー残基(FabZにおけるTyr100)により調節されることを明らかにした。これらの知見は,FASシステムにおける脱水過程の一般的な理解を改善し,FASの異常と関連疾患治療薬と治療計画を容易にするであろう。Data from the ScienceChina, LCAS. Translated by JST【Powered by NICT】
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分類 (3件):
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JSTが定めた文献の分類名称とコードです
酵素一般  ,  微生物の生化学  ,  生物学的機能 

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