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J-GLOBAL ID：201702287934290710   整理番号：17A0763551

Candida antarcticaリパーゼBの新規自己活性化機構

A novel self-activation mechanism of Candida antarctica lipase B

著者 (2件)： Luan Binquan (Computational Biological Center, IBM Thomas J. Watson Research, Yorktown Heights, NY 10598, USA. [e-mail] [e-mail]) ,  Zhou Ruhong
資料名： Physical Chemistry Chemical Physics  (Physical Chemistry Chemical Physics)
巻： 19  号： 24  ページ： 15709-15714  発行年： 2017年 
JST資料番号： A0271C  ISSN： 1463-9076  CODEN： PPCPFQ  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： イギリス (GBR)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 構造的に多くの他のリパーゼに似ているCandida antarcticaリパーゼB(CalB)は,疎水性基質(例えば,トリグリセリド)を触媒するときに,驚くほど大きな立体配座変化を受ける柔軟な蓋を含む。工業的に広範かつ重要な用途があるにもかかわらず,CalBが他のリパーゼのように疎水性表面上で活性化され得るかどうかはまだ明らかでない。大規模な全原子分子動力学シミュレーションから,従来の結晶構造によって示唆されたものよりもはるかに幅広く,かつより安定した触媒部位の入口を顕著に示す開放状態を見出した。シミュレーションから,新たに見出された開放状態において,CalBはCalBの蓋を密接に保持する「蓋-ホルダー」構造,すなわち顕著な自己活性化機構を有することを実証した。最近の実験で明らかにされたCALBの異常な界面活性化を説明するために,さらに単純なモデルを紹介し,蓋と疎水性表面間の結合自由エネルギーが,蓋と「蓋-ホルダー」間のものである4.0kcal mol^-1の臨界値よりも大きい場合にのみ,活性化が生じた。著者らの発見により,広範な触媒標的(水溶性のものを含む)による自己活性化,または向上した活性による表面活性化のいずれかを可能にするリパーゼの可能な蛋白質工学を明らかにした。Copyright 2017 Royal Society of Chemistry All Rights reserved. Translated from English into Japanese by JST

シソーラス用語： *Candida ,  *リパーゼ ,  反応機構 ,  トリグリセリド ,  立体配座 ,  計算機シミュレーション ,  結晶構造 ,  自由エネルギー ,  タンパク質工学
準シソーラス用語： *Candida antarctica ,  *リパーゼB ,  活性化機構 ,  結合自由エネルギー ,  全原子分子動力学シミュレーション

分類 (2件)： 酵素の応用関連  (EB09100B) ,  分子構造  (EB03020Y)

タイトルに関連する用語 (4件)： Candida ,  リパーゼB ,  自己 ,  活性化機構