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J-GLOBAL ID：201802210940861788   整理番号：18A1112836

蛋白質-水界面の圧縮性【JST・京大機械翻訳】

Compressibility of the protein-water interface

著者 (2件)： Persson Filip (Division of Biophysical Chemistry, Department of Chemistry, Lund University, P.O. Box 124, SE-22100 Lund, Sweden) ,  Halle Bertil (Division of Biophysical Chemistry, Department of Chemistry, Lund University, P.O. Box 124, SE-22100 Lund, Sweden)
資料名： Journal of Chemical Physics  (Journal of Chemical Physics)
巻： 148  号： 21  ページ： 215102-215102-12  発行年： 2018年 
JST資料番号： C0275A  ISSN： 0021-9606  CODEN： JCPSA6  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 蛋白質の圧縮性はその安定性,柔軟性及び疎水性相互作用に関連するが,この重要な熱力学的パラメータの測定,解釈及び計算は技術的及び概念的挑戦を提示する。ここでは,蛋白質圧縮性の理論的解析を示し,それを4つの球状蛋白質の分子動力学シミュレーションに適用した。付加的に重みづけられたVoronoi試験を用いて,溶液の圧縮性を蛋白質とその水和殻からの寄与に分解した。正の交差相関蛋白質-水体積ゆらぎは蛋白質の圧力応答を支配する蛋白質圧縮率の半分以上を占めるが,自己相関は蛋白質体積の小さな(~0.7%)変動に対応することを見出した。自己圧縮性は氷とほぼ同じであるが,相互相関を含む全蛋白質圧縮率はバルク水値の約45%である。不均一溶媒密度を考慮して,実験的にアクセス可能な蛋白質部分圧縮率を固有,水和及び分子交換寄与に分解し,それらが支配的なバルク-水寄与にもかかわらず良好な統計的精度でどのように計算できるかを示した。交換寄与により,蛋白質溶液が水分子をより低い密度からより高い密度まで再分配することにより適用圧力にどのように応答するかを記述した。それは天然蛋白質では無視できるほど小さいが,非天然状態では潜在的に重要である。水和シェルは開放系であるので,従来の閉鎖系圧縮性定義は擬圧縮性をもたらす。占有数ゆらぎによって影響を受けない固有シェル圧縮率を定義し,それがバルク-水圧縮性相関長よりも小さい一つのシェルの減衰「長さ」によって指数関数的にバルク-水値に近づくことを示した。最初の水和殻では,固有圧縮率はバルク水より25%~30%低く,一方,その自己部分は15%~20%低い。これらの大きな減少は主により堅い蛋白質への近接によって引き起こされ,摂動水構造の結果ではない。(翻訳著者抄録)【JST・京大機械翻訳】

シソーラス用語： 再分布 ,  圧縮率 ,  摂動 ,  自己相関 ,  疎水性相互作用 ,  水和 ,  相関長 ,  *圧縮性 ,  ゆらぎ ,  開放系 ,  *界面 ,  計算機シミュレーション ,  水分子 ,  *タンパク質 ,  柔軟性 ,  分子動力学シミュレーション ,  計算機利用 ,  利用

分類 (2件)： 蛋白質・ペプチド一般  (EB03010N) ,  分子化合物  (CE02000C)

タイトルに関連する用語 (4件)： 蛋白質 ,  水 ,  界面 ,  圧縮性