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J-GLOBAL ID：201002261835853668   整理番号：10A0626708

潜在性から酵素を自由にする脂質AデアシラーゼPagLの変異はSalmonella enterica血清型Typhimuriumのリポ多糖類と相互作用するPagLの活性に影響する

Mutations in the lipid A deacylase PagL which release the enzyme from its latency affect the ability of PagL to interact with lipopolysaccharide in Salmonella enterica serovar Typhimurium

著者 (3件)： MANABE Takayuki (Fac. of Pharmaceutical Sciences, Doshisha Women’s Coll., Kyotanabe, Kyoto 610-0395, JPN) ,  KAWANO Miyuki (Fac. of Pharmaceutical Sciences, Doshisha Women’s Coll., Kyotanabe, Kyoto 610-0395, JPN) ,  KAWASAKI Kiyoshi (Fac. of Pharmaceutical Sciences, Doshisha Women’s Coll., Kyotanabe, Kyoto 610-0395, JPN)
資料名： Biochemical and Biophysical Research Communications  (Biochemical and Biophysical Research Communications)
巻： 396  号： 4  ページ： 812-816  発行年： 2010年06月11日 
JST資料番号： B0118A  ISSN： 0006-291X  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： オランダ (NLD)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 脂質Aデアシラーゼ,PagLはSalmonella enterica血清型Typhimuriumの外膜で潜在性であり,特異である。酵素活性には影響しない,PagLの細胞外ループのいくつかの点突然変異は,潜在性からこれを自由にする。沈澱分析は,潜在野生型PagLがリポ多糖類と会合するが,非潜在型PagL変異体はしないことを明らかにした。これとは異なり,非潜在型PagL変異体は,何種類かの膜蛋白質と優先的に会合した。不活性PagL変異体を用いた沈澱分析は,膜脂質A脱アシル化が,会合には影響しないことを示した。これら結果は,潜在性から酵素を自由にする,脂質AデアシラーゼPagLの変異が,PagLとリポ多糖類との相互作用能に影響することを示す。Copyright 2010 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.

シソーラス用語： サルモネラ属 ,  *リピドA ,  リポ多糖類 ,  脱アシル ,  タンパク質 ,  突然変異体 ,  *分子間相互作用 ,  膜脂質 ,  活性部位 ,  アミノ酸残基
準シソーラス用語： Salmonella enterica ,  *PagL蛋白質 ,  デアシラーゼ

分類 (1件)： 細胞構成体一般  (EF03010Z)

タイトルに関連する用語 (10件)： 潜在性 ,  酵素 ,  脂質 ,  アシラーゼ ,  変異 ,  Salmonella ,  血清型 ,  リポ多糖類 ,  相互作用 ,  活性