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J-GLOBAL ID：200902215451372643   整理番号：08A0514620

2大カノーラ蛋白質,ナピン及びクルシフェリンの構造的,乳化的,及び生物的性質の比較

Comparative Structural, Emulsifying, and Biological Properties of 2 Major Canola Proteins, Cruciferin and Napin

著者 (2件)： WU J. (Univ. of Alberta, AB, CAN) ,  MUIR A. D. (Agriculture and Agri-Food Canada, SK, CAN)
資料名： Journal of Food Science  (Journal of Food Science)
巻： 73  号： 3  ページ： C210-C216  発行年： 2008年04月 
JST資料番号： C0005A  ISSN： 0022-1147  CODEN： JFDSAZ  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： ゲル浸透クロマトグラフィーにより脱脂カノーラ油粕から2大蛋白質成分のクルシフェリン及びナピンを分離し,SDS-PAGEによりそれらを特性化した。クルシフェリンは10ポリペプチド以上から構成され,構造的配座の安定化において非共有結合がジスルフィド結合よりも重要であった。ナピンは2ポリペプチドから成り,主としてジスルフィド結合により安定化された。精製クルシフェリンは91°Cに主要な吸熱ピークを有し,ナピンは110°Cにピークを有した。クルシフェリンにより調製したエマルションは,ナピンのそれよりも有意に高い比表面積と低い粒子径を有した。ナピンの存在はカノーラ蛋白質分離物のエマルション安定性を阻害すると示唆された。クルシフェリン及びナピン由来の加水分解物はアンギオテンシン変換酵素阻害活性を示したが,カノーラ蛋白質分離物加水分解物のそれよりも弱かった。

シソーラス用語： *カノーラ ,  SDS-PAGE ,  アンギオテンシン変換酵素 ,  酵素阻害 ,  油粕 ,  ジスルフィド結合 ,  立体配座 ,  乳濁液 ,  乳化 ,  ゲル浸透クロマトグラフィー ,  示差走査熱量測定 ,  種子タンパク質 ,  ポリペプチド ,  タンパク質加水分解物 ,  タンパク質分離物 ,  粒径 ,  比表面積

分類 (3件)： 油料作物  (FC03074V) ,  食品蛋白質  (FJ09020N) ,  植物の生化学  (EH01050J)

タイトルに関連する用語 (5件)： カノーラ ,  蛋白質 ,  乳化 ,  生物 ,  性質